Ақуыздың адам ағзасындағы рөлі

Ақуыздардың организм үшін үлкен маңызы олардың атқаратын қызметіне байланысты.

Ұсынылған ақуыздардың негізгі функциялары осы заттар класының адам өмірін қалыпты қамтамасыз етудегі маңыздылығын көрсетеді.

ХІХ ғасырда ғалымдар:

  • ақуыз денелері ерекше, тіршілік мәні,
  • тірі заттар мен қоршаған орта арасындағы тұрақты зат алмасу қажет.

Бұл ережелер бүгінгі күнге дейін өзгеріссіз қалады.

Ақуыздардың негізгі құрамы

Ақуыз деп аталатын қарапайым ақуыздың үлкен молекулалық бірліктері химиялық байланысқан ұсақ блоктар - бірдей және әртүрлі фрагменттері бар амин қышқылдарынан түзіледі. Мұндай құрылымдық композициялар гетерополимерлер деп аталады. Табиғи ақуыздарда аминқышқылдары класының тек 20 өкілі әрқашан кездеседі. Ақуыздардың негізгі құрамы көміртек - С, азот - N, сутегі - Н, оттегі - О. күкірт - S көп болуымен сипатталады.Күрделі протеиндер деп аталатын күрделі ақуыздарда амин қышқылдарының қалдықтарынан басқа заттар болады. Тиісінше, олардың құрамында фосфор - P, мыс - Cu, темір - Fe, йод - I, селен - Se болады.

Табиғи ақуыздардың аминокарбон қышқылдары химиялық құрылымы және биологиялық маңызы бойынша жіктеледі. Химиялық жіктеу химиктер үшін маңызды, биологиялық - әркім үшін.

Адам ағзасында әрдайым екі өзгеріс ағымы болады:

  • тамақ өнімдерінің бұзылуы, тотығуы, жойылуы,
  • жаңа маңызды заттардың биологиялық синтезі.

Табиғи ақуыздарда әрқашан кездесетін 12 амин қышқылын адам ағзасының биологиялық синтезі арқылы жасауға болады. Оларды алмастырушы деп атайды.

8 аминқышқылдары адамдарда ешқашан синтезделмейді. Олар өте қажет, оларды үнемі тамақпен бірге беру керек.

Қажетті амин-карбон қышқылдарының болуына байланысты ақуыздар екі классқа бөлінеді.

  • Толық ақуыздарда адам ағзасына қажет барлық аминқышқылдары бар. Қажетті аминқышқылдарының жиынтығы құрамында сүзбе, сүт өнімдері, құс еті, ірі қара малдың еті, теңіз және тұщы су балықтары, жұмыртқалар бар.
  • Ақаулы ақуыздарда бір немесе бірнеше маңызды қышқылдар жетіспеуі мүмкін. Оларға өсімдік ақуыздары кіреді.

Тағамдық белоктардың сапасын бағалау үшін медициналық әлем қауымдастығы оларды маңызды және маңызды аминқышқылдарының қатаң тексерілген пропорциялары бар «идеалды» ақуызбен салыстырады. Табиғатта «идеалды» ақуыз жоқ. Жануарлардың ақуыздары сияқты оған жақын. Өсімдік ақуыздары көбінесе бір немесе бірнеше амин қышқылдарының нормативті концентрациясына жетпейді. Егер жетіспейтін зат қосылса, ақуыз толық болады.

Өсімдіктер мен жануарлардан алынатын ақуыздың негізгі көздері

Тамақ химиясын жан-жақты зерттеумен айналысатын отандық ғылыми қауымдастықта профессор Нечаев А.П., оның әріптестері мен студенттер тобы назар аударады. Команда Ресей нарығында қол жетімді негізгі тамақ өнімдеріндегі ақуыз құрамын анықтады.

  • Маңызды! Анықталған цифрлар өнімнің 100 г құрамындағы ақуыздың құрамына кіретін бөлігінен босатылады.

  • Ақуыздың ең көп мөлшері сояда, асқабақ тұқымдасында және жержаңғақта кездеседі (34,9 - 26,3 г).
  • 20-30 грамнан асатын құндылықтар бұршақ, бұршақ, пісте, күнбағыс дәндерінде кездеседі.
  • Бадам, кешью, жаңғақ 15-тен 20 гр-ге дейінгі сандармен сипатталады.
  • Грек жаңғағы, макарон өнімдерінің көпшілігі (күріш, жүгері дәнінен басқа) 100 грамм өнімге 10-нан 15 граммға дейін ақуыздан тұрады.
  • Күріш, жүгері жармасы, нан, сарымсақ, кептірілген өрік 5-тен 10 г-ға дейін түседі.
  • 100 грамм қырыққабат, саңырауқұлақтар, картоп, қара өрік, қызылша сорттарында ақуыз мөлшері 2-ден 5 граммға дейін.
  • Мейіз, редис, сәбіз, тәтті бұрышта ақуыз аз, көрсеткіштері 2 грамнан аспайды.

Егер сіз осы жерден өсімдік затын таба алмасаңыз, онда ақуыз концентрациясы тым төмен немесе ол мүлдем жоқ. Мысалы, жеміс шырындарында ақуыз өте аз, табиғи өсімдік майларында - мүлдем жоқ.

  • Ақуыздың ең жоғары концентрациясы балық күрішінде, қатты және өңделген ірімшіктерде және қоян етінде (21,1-ден 28,9 г-ға дейін) анықталды.
  • Өнімдердің көп мөлшерінде 15-тен 10 граммға дейін ақуыз бар. Бұл құс, теңіз балығы (капелиннен басқа), ірі қара еті, асшаяндар, кальмар, сүзбе, фета ірімшігі, тұщы су балығы.
  • Капелин, тауық жұмыртқасы, шошқа етінде 100 грамм өнімге 12,7 - 15 грамм ақуыз бар.
  • Йогурт, сүзбе 5 - 7,1 гр сандарымен сипатталады.
  • Сүт, айран, ашытылған сүт, қаймақ, кілегейде 2,8-ден 3 граммға дейін ақуыз бар.

Көп сатылы технологиялық өңдеуден өткен (өсімдік, шұжық, ветчина, шұжық) өнімдердегі өсімдіктер мен жануарлар ақуыздарының негізгі көздері туралы ақпарат қызықтырмайды. Оларға тұрақты тамақтану ұсынылмайды. Мұндай өнімді қысқа мерзімді пайдалану маңызды емес.

Ақуыздың тамақтанудағы рөлі

Денедегі метаболикалық процестер нәтижесінде ескілердің орнына үнемі жаңа белок молекулалары пайда болады. Әр түрлі мүшелердегі синтездің жылдамдығы бірдей емес. Гормондық ақуыздар, мысалы, инсулин, тез, сағат, минут ішінде қалпына келеді (қайта синтезделеді). Бауырдың, ішектің шырышты қабығының ақуыздары 10 күнде қалпына келеді. Мидың, бұлшық еттердің, дәнекер тіннің ақуыз молекулалары ең ұзақ қалпына келеді, қалпына келтіретін синтез (реинтез) алты айға дейін созылуы мүмкін.

Кәдеге жарату және синтездеу процесі азот балансымен сипатталады.

  • Дені сау адамда азоттың балансы нөлге тең болады. Бұл жағдайда тамақтану кезінде ақуыздармен қамтамасыз етілетін азоттың жалпы массасы ыдырау өнімдерімен бөлінетін массаға тең болады.
  • Жас организм тез дамып келеді. Азот балансы оң. Ақуыз көп, олар аз шығарылады.
  • Қартайған, науқас адамдарда азот балансы теріс болады. Метаболизм өнімдерімен бөлінетін азоттың массасы тамақ қабылдау кезінде алынған мөлшерден көп.

Ақуыздың тамақтанудағы рөлі адамға ағзаның биохимиялық процестеріне қатысуға жарамды амин қышқылдарының қажетті мөлшерімен қамтамасыз ету болып табылады.

Қалыпты метаболизмді қамтамасыз ету үшін адам күніне қанша ақуыз тұтынуы керек екенін білу керек.

Отандық және американдық физиологтар адамның 1 кг салмағына 0,8 - 1 г белок жеуге кеңес береді. Сандар орташа деңгейде. Сома адамның жасына, жұмысының сипатына, өмір салтына байланысты. Орташа алғанда, олар күніне 60 грамнан 100 граммға дейін ақуыз тұтынуды ұсынады. Дене еңбегімен айналысатын ер адамдар үшін норма күніне 120 граммға дейін көтерілуі мүмкін. Операция, жұқпалы ауруларға шалдыққандар үшін норма тәулігіне 140 граммға дейін артады. Диабетиктерге ақуыз өнімдері көп, тәулігіне 140 г жететін диеталар ұсынылады. Метаболизмі бұзылған, подаграға бейімді адамдар ақуызды едәуір аз тұтынуы керек. Олар үшін норма тәулігіне 20 - 40 грамм.

Бұлшықет массасын арттыратын белсенді спорт түрлерімен айналысатын адамдар үшін норма айтарлықтай артады, спортшының 1 кг салмағына 1,6-1,8 грамм жетеді.

  • Маңызды! Жаттықтырушыға сұрақтың жауабын нақтылау ұсынылады - жаттығу кезінде күніне қанша ақуыз тұтынылуы керек. Кәсіби мамандар жаттығулардың барлық түрлеріне арналған энергия шығындары, спортшы денесінің қалыпты жұмысын сақтау жолдары туралы ақпарат алады.

Барлық физиологиялық функцияларды жүзеге асыру үшін ақуыз құрамындағы маңызды аминқышқылдарының болуы ғана емес, сонымен қатар оларды игерудің тиімділігі де маңызды. Ақуыз молекулаларында әртүрлі деңгейдегі ұйымдастыру, ерігіштігі, ас қорыту ферменттеріне қол жетімділік дәрежесі бар. 96% сүт ақуыздары, жұмыртқалары тиімді бөлінеді. Етте, балықта белоктардың 93-95% -ы қауіпсіз сіңіріледі. Ерекшелік - бұл терінің және шаштың ақуыздары. Өсімдікте ақуыз бар өнімдер 60-80% -ға дейін сіңіріледі. Көкөністерде ақуыздардың 80%, картопта - 70%, нанда - 62-86% сіңеді.

Жануарлар көздерінен алынған белоктардың ұсынылған бөлігі белок массасының жалпы көлемінің 55% құрайды.

  • Денедегі ақуыз жетіспеушілігі метаболикалық өзгерістерге әкеледі. Мұндай патологиялар дистрофия, квасориор деп аталады. Алғаш рет Африканың жабайы тайпаларының тұрғындарында теріс азот тепе-теңдігімен, ішек функциясының бұзылуымен, бұлшықет атрофиясымен және бой өсуімен сипатталатын бұзушылық анықталды. Ішінара ақуыз жетіспеушілігі ұқсас белгілермен туындауы мүмкін, олар біраз уақыт жұмсақ болуы мүмкін. Әсіресе қауіпті - баланың ағзасында ақуыздың жетіспеуі. Мұндай диеталық бұзылулар өсіп келе жатқан адамның физикалық және зияткерлік жетіспеушілігін тудыруы мүмкін.
  • Ағзадағы ақуыздың шамадан тыс мөлшері экскреторлық жүйені ауырлатады. Бүйрекке жүктеме артады. Бүйрек тінінде бар патологиямен, процесті күшейтуге болады. Егер ағзадағы ақуыздың артық болуы тағамның басқа да құнды компоненттерінің жетіспеуімен бірге жүрсе, бұл өте жаман. Ежелгі уақытта, Азия елдерінде сотталушыға тек ет қана берілетін, өлім жазасы әдісі қолданылған. Нәтижесінде құқық бұзушы осы уланудан кейін ішекте шірік өнімдерінің пайда болуынан қайтыс болды.

Денені ақуызмен қамтамасыз етудің ақылға қонымды тәсілі барлық өмірлік жүйелердің тиімді жұмыс істеуіне кепілдік береді.

Тарихты зерттеу

Ақуызды алғаш рет (глютен түрінде) 1728 жылы итальяндық Жакопо Бартоломео Беккари бидай ұнынан алған. Протеиндер 18 ғасырда француз химигі Антуан де Фуркоистің және белоктардың жылу немесе қышқылдардың әсерінен коагуляциялану (денатурация) қасиетін атап өткен басқа ғалымдардың жұмыстары нәтижесінде биологиялық молекулалардың жеке класына бөлінді. Сол кезде альбумин («жұмыртқа ақтығы»), фибрин (қандағы ақуыз) және бидай дәндерінен алынған глютен сияқты ақуыздар зерттелді.

19 ғасырдың басында ақуыздардың элементарлық құрамы туралы кейбір ақпарат алынған болатын, аминқышқылдары белоктардың гидролизі кезінде пайда болатындығы белгілі болды. Осы амин қышқылдарының кейбірі (мысалы, глицин және лейцин) сипатталған. Ақуыздардың химиялық құрамын талдау негізінде голландиялық химик Геррит Мюлдер барлық ақуыздардың эмпирикалық формулалары ұқсас деп болжам жасады. 1836 жылы Мюлдер ақуыздардың химиялық құрылымының алғашқы моделін ұсынды. Радикалдар теориясына сүйене отырып, бірнеше жетілдірулерден кейін ол ақуыздың минималды құрылымдық бірлігі келесі құрамға ие деген қорытындыға келді: C40Н62N10О12. Ол бұл бөлімді «ақуыз» (Pr) (грек тілінен Protos - бірінші, бастапқы) және теорияны - «ақуыздар теориясы» деп атады. «Ақуыз» терминін швед химигі Джейкоб Берзелиус ұсынған. Мульдердің айтуы бойынша әр ақуыз бірнеше ақуыз бірліктерінен, күкірт пен фосфордан тұрады. Мысалы, ол фибрин формуласын 10PrSP ретінде жазуды ұсынды. Мульдер ақуыздардың - аминқышқылдарының жойылу өнімдерін зерттеді және олардың біреуіне (лейцин) аздаған қателік жіберіп, молекулалық салмағын анықтады - 131 далтон. Ақуыздар туралы жаңа мәліметтер жинақталуымен ақуыз теориясы сынға ұшырай бастады, бірақ соған қарамастан, 1850 жылдардың аяғына дейін ол әлі күнге дейін жалпыға ортақ деп саналды.

19 ғасырдың аяғында ақуыздарды құрайтын аминқышқылдарының көп бөлігі зерттелді. 1880 жылдардың аяғында. Орыс ғалымы А.Я.Данилевский ақуыз молекуласында пептидтік топтардың (CO - NH) болуын атап өтті. 1894 жылы неміс физиологы Альбрехт Коссель аминқышқылдары ақуыздардың негізгі құрылымдық элементтері болатын теорияны ұсынды. 20 ғасырдың басында неміс химигі Эмиль Фишер ақуыздардың пептидтік байланыспен байланысқан амин қышқылдарының қалдықтарынан тұратындығын тәжірибе жүзінде дәлелдеді. Сонымен қатар, ол ақуыздың аминқышқылдарының тізбегіне алғашқы талдау жүргізді және протеолиз құбылысын түсіндірді.

Алайда, ағзалардағы ақуыздардың орталық рөлі американдық химик Джеймс Сумнер (кейін химия саласындағы Нобель сыйлығы) уреаза ферментінің ақуыз екенін көрсеткен кезде 1926 жылға дейін танылған жоқ.

Таза ақуыздарды оқшаулаудың қиындығы зерттеуді қиындатты. Сондықтан алғашқы зерттеулер көп мөлшерде оңай тазартылатын полипептидтерді, яғни қан протеиндерін, тауық жұмыртқаларын, әртүрлі токсиндерді, сонымен қатар ірі қара мал сойғаннан кейін бөлінетін ас қорыту / метаболизм ферменттерін қолдану арқылы жүргізілді. 1950 жылдардың аяғында компания Armor Hot Dog Co. көптеген зерттеулер үшін эксперименттік нысанға айналған асқазан асты безінің рибонуклеазасы А-ны бір килограмнан тазарта алды.

Ақуыздардың екінші реттік құрылымы амин қышқылдарының қалдықтары арасындағы сутегі байланысының пайда болуы туралы идеяны 1933 жылы Уильям Астбери ұсынған, бірақ Линус Полинг ақуыздардың қайталама құрылымын сәтті болжай алған алғашқы ғалым болып саналады. Кейін Уолтер Каузман Кай Линнерстром-Лангтың жұмысына сүйене отырып, белоктардың үшінші деңгейлі құрылымының қалыптасу заңдылықтарын және осы процестегі гидрофобты өзара әрекеттестіктің рөлін түсінуге айтарлықтай үлес қосты. 1940 жылдардың аяғы мен 1950 жылдардың басында Фредерик Сенгер ақуыздарды жүйелеу әдісін ойлап тапты, ол 1955 жылға қарай екі инсулин тізбегінің амин қышқылдық тізбегін анықтап, ақуыздар аминқышқылдарының сызықты полимерлері болып табылатынын және кейбір тармақталмағанын көрсетті (кейбір қанттар сияқты). ) тізбектер, коллоидтар немесе циклолдар. Алғашқы ақуыз, амин қышқылдарының тізбегін Кеңес / Ресей ғалымдары белгілеген, 1972 жылы аспартат аминотрансферазы болды.

Рентгендік дифракциямен алынған ақуыздардың алғашқы кеңістіктік құрылымдары (рентгендік дифракцияны талдау) 1950 жылдардың аяғы мен 1960 жылдардың басында белгілі болды, ал 1980 жылдары ядролық магниттік резонанс арқылы табылған құрылымдар. 2012 жылы ақуыздар туралы деректер банкінде шамамен 87000 ақуыз құрылымы болды.

ХХІ ғасырда ақуыздарды зерттеу сапалы түрде жаңа деңгейге көтерілді, бұл кезде тек жеке тазартылған белоктар зерттеліп қана қоймай, сонымен қатар жекелеген жасушалардың, ұлпалардың немесе бүкіл организмдердің ақуыздарының көп мөлшерінің өзгеруі және постлотрациялық модификациялары өзгерді. Биохимияның бұл саласы протеомика деп аталады. Биоинформатика әдістерін қолдана отырып, рентгендік дифракцияның мәліметтерін өңдеп қана қоймай, оның аминқышқылдарының тізбегі негізінде ақуыздың құрылымын болжауға мүмкіндік туды. Қазіргі уақытта ірі ақуыз кешендерінің криоэлектронды микроскопиясы және ақуыздық домендердің кеңістіктік құрылымын болжау компьютерлік бағдарламаларды қолдана отырып, атомдық дәлдікке жақындап келеді.

Ақуыз мөлшерін аминқышқылдарының қалдықтарымен немесе дальтондармен (молекулалық салмақ) өлшеуге болады, бірақ молекуланың салыстырмалы үлкен мөлшеріне байланысты ақуыз массасы алынған бірліктерде - килодалтондарда (кДа) көрінеді. Ашытқы ақуыздары орта есеппен 466 амин қышқылының қалдықтарынан тұрады және молекулалық салмағы 53 кДа құрайды. Қазіргі уақытта белгілі ең үлкен ақуыз - титин - бұлшықет саркомерлерінің құрамдас бөлігі, оның әртүрлі нұсқаларының (изоформалардың) молекулалық салмағы 3000-нан 3700 кДа-ға дейін өзгереді. Адамның солеус бұлшықетінің титині (лат. Soleus) 38 138 амин қышқылдарынан тұрады.

Амфотерімділік

Ақуыздар амфотерлік қасиетке ие, яғни жағдайларға байланысты олар қышқылдық және негізгі қасиеттерін көрсетеді. Ақуыздарда сулы ерітіндіде иондалуға қабілетті химиялық топтардың бірнеше түрі бар: қышқыл аминқышқылдарының бүйір тізбегіндегі карбон қышқылының қалдықтары (аспарт және глутамин қышқылдары) және негізгі аминқышқылдарының бүйір тізбегіндегі азот бар топтар (негізінен лизиндердің ε-амин тобы және CNH аммонин қалдықтары (NH)2) аргинин, сәл аз дәрежеде - имидазол гистидинінің қалдығы). Әр ақуыз изоэлектрлік нүктемен (pI) - орташа қышқылдылықпен (рН) сипатталады, онда осы ақуыздың молекулаларының жалпы электр заряды нөлге тең болады және, сәйкесінше, олар электр өрісінде қозғалмайды (мысалы, электрофорез арқылы). Изоэлектрлік нүктеде белоктың ылғалдануы мен ерігіштігі ең аз болады. ПИ мәні ақуыздағы қышқыл және негізгі амин қышқылдарының қалдықтарының ара қатынасына байланысты: көптеген қышқылды аминқышқылдарының қалдықтары бар белоктар үшін изоэлектрлік нүктелер қышқыл аймақта орналасады (мұндай белоктар қышқыл деп аталады), ал одан да көп негізгі қалдықтары бар белоктарда олар сілтілік аймақта болады (негізгі ақуыздар) ) Бұл ақуыздың pI мәні иондық беріктікке және ол орналасқан буферлі ерітінді түріне байланысты өзгеруі мүмкін, өйткені бейтарап тұздар белоктың химиялық топтарының иондану дәрежесіне әсер етеді. Ақуыздың рН-ны, мысалы, титрлеу қисығымен немесе изоэлектрлік фокустау арқылы анықтауға болады.

Жалпы алғанда, ақуыздың pI оның атқаратын қызметіне байланысты: омыртқалы тіндердегі ақуыздардың көпшілігінің изоэлектрлік мәні 5,5-тен 7,0-ге дейін, бірақ кейбір жағдайларда шамалар тым көп жерлерде болады: мысалы, пепсин үшін қатты қышқыл асқазанның протеолитикалық ферменті. шырын PI

1, ал сальминдер үшін - аргинин мөлшері жоғары, лосось сүтінің протеин протеині - П.И.

12. Фосфат топтарымен электростатикалық әрекеттесу нәтижесінде нуклеин қышқылдарымен байланысатын ақуыздар көбінесе негізгі белоктар болып табылады. Мұндай белоктардың мысалы гистондар мен протаминдер болып табылады.

Ақуыздар дегеніміз не?

Ақуыздар - бұл аминқышқылдарының қалдықтарынан тұратын, ерекше әдіспен біріктірілген жоғары молекулалы күрделі органикалық қосылыстар. Әрбір ақуыздың жеке аминқышқылдарының тізбегі, кеңістіктегі орны бар. Денеге кіретін ақуыздардың олар өзгермеген күйде сіңбейтінін, олар аминқышқылдарына бөлінетінін және олардың көмегімен организм өзінің белоктарын синтездейтінін түсіну керек.

Ақуыздардың түзілуіне 22 аминқышқылдары қатысады, олардың 13-ін бір-біріне айналдыруға болады, 9 - фенилаланин, триптофан, лизин, гистидин, треонин, лейцин, валин, изолейцин, метионин - алмастырылмайтын заттар. Денедегі алмастырылмайтын қышқылдардың болмауы мүмкін, бұл дененің бұзылуына әкеледі.

Ақуыздың ағзаға енуі ғана емес, сонымен қатар оның құрамына қандай аминқышқылдары кіретіні де маңызды!

Ақуыз дегеніміз не?

Ақуыздар (белоктар / полипептидтер) - органикалық заттар, құрамында жиырма аминқышқылдары бар табиғи полимерлер. Комбинациялардың көптеген түрлері бар. Организм он екі алмастырылатын амин қышқылдарының синтезімен күреседі.

Ақуыз құрамындағы жиырма маңызды амин қышқылдарының сегізін организм өздігінен синтездей алмайды, олар тамақпен бірге алынады. Бұл өмір үшін маңызды болып табылатын валин, лейцин, изолейцин, метионин, триптофан, лизин, треонин, фенилаланин.

Ақуыз не болады

Жануарлар мен өсімдіктерді ажыратыңыз (шығу тегі бойынша). Тұтынудың екі түрі қажет.

Жануар:

Жұмыртқаның ақтығын ағза оңай және толықтай сіңіреді (90-92%). Ашыған сүт өнімдерінің ақуыздары сәл нашар (90% дейін). Жаңа сүтті ақуыздар аз сіңеді (80% дейін).
Сиыр мен балықтың маңызды аминқышқылдарының жақсы үйлесіміндегі маңызы.

Көкөніс:

Соя, рапс және мақта тұқымы ағза үшін жақсы аминқышқылдарының қатынасына ие. Ауылшаруашылығында бұл қатынас әлсіз.

Идеалды амин қышқылы қатынасы бар өнім жоқ. Дұрыс тамақтану жануарлар мен өсімдік ақуыздарының құрамын қамтиды.

«Ережелер бойынша» тамақтанудың негізі - жануарлар ақуызы. Ол маңызды амин қышқылдарына бай және өсімдік ақуызының жақсы сіңуін қамтамасыз етеді.

Денедегі ақуыз функциялары

Тіндердің жасушаларында бола отырып, көптеген функцияларды орындайды:

  1. Қорғаныс. Иммундық жүйенің қызметі - бұл бөгде заттарды залалсыздандыру. Антидене өндірісі жүреді.
  2. Көлік. Әртүрлі заттардың, мысалы, гемоглобиннің берілуі (оттегі).
  3. Реттеуші. Гормоналды фонды сақтау.
  4. Қозғалыс. Қозғалыстың барлық түрлері актин мен миозинді қамтамасыз етеді.
  5. Пластикалық. Дәнекер тінінің жағдайы коллаген құрамымен басқарылады.
  6. Каталитикалық. Бұл катализатор болып табылады және барлық биохимиялық реакциялардың өтуін жеделдетеді.
  7. Гендік ақпаратты сақтау (ДНҚ және РНҚ молекулалары).
  8. Энергетика. Бүкіл денені энергиямен қамтамасыз ету.

Басқалары тыныс алуды қамтамасыз етеді, тамақтың қорытылуына жауап береді, зат алмасуды реттейді. Фотосезімтал родопсин ақуызы көру функциясы үшін жауап береді.

Қан тамырларында эластин бар, соның арқасында олар толық жұмыс істейді. Фибриноген ақуызы қанның ұюын қамтамасыз етеді.

Денедегі ақуыз жетіспеушілігінің белгілері

Ақуыз жетіспеушілігі - бұл қазіргі кездегі адамның дұрыс тамақтанбауымен және гиперактивті өмір салтымен жиі кездесетін құбылыс. Жұмсақ түрінде ол тұрақты шаршау мен нашар өнімділікте көрінеді. Жетіспейтін мөлшердің жоғарылауымен дене белгілері арқылы сигнал береді:

  1. Жалпы әлсіздік және бас айналу. Көңіл-күй мен белсенділіктің төмендеуі, арнайы физикалық күш жұмсамай бұлшықет қажуының пайда болуы, қимылдарды үйлестіру бұзылған, назар мен есте сақтау қабілетінің әлсіреуі.
  2. Бас ауруы және ұйқының нашарлауы. Пайда болған ұйқысыздық пен мазасыздық серотониннің жетіспеушілігін көрсетеді.
  3. Көңіл-күйдің жиі өзгеруі, гүрілдеу. Ферменттер мен гормондардың жетіспеушілігі жүйке жүйесінің сарқылуын тудырады: кез-келген себеппен ашуланшақтық, негізсіз агрессивтілік, эмоционалды ұстамдылық.
  4. Бозғылт тері, бөртпелер. Құрамында темір бар ақуыздың жетіспеушілігімен анемия дамиды, оның белгілері терінің құрғақ және бозаруы, шырышты қабаттар.
  5. Аяқтың ісінуі. Плазмадағы ақуыз мөлшері су-тұз балансын бұзады. Тері астындағы май білектер мен білектерге сұйықтық жинайды.
  6. Жаралар мен абразиялардың нашар емделуі. «Құрылыс материалы» жетіспегендіктен ұяшықтарды жөндеуге кедергі келтіреді.
  7. Шаштың түсуі, тырнақтың сынуы. Құрғақ терінің, қабыршақтанудың және тырнақтың жарылуына байланысты қайызғақтың пайда болуы ағзадағы ақуыз жетіспейтіндігі туралы жиі кездесетін сигнал болып табылады. Шаштар мен тырнақтар үнемі өсіп келеді және өсуіне және жақсы күйге ықпал ететін заттардың жетіспеуіне бірден жауап береді.
  8. Негізсіз салмақ жоғалту. Белгілі бір себептермен килограмның жоғалуы дененің бұлшықет массасына байланысты ақуыз жетіспеушілігін өтеу қажеттілігімен байланысты.
  9. Жүрек пен қан тамырларының бұзылуы, тыныс алудың пайда болуы. Тыныс алу, ас қорыту және генитурарлық жүйелер де нашарлайды. Ентігу физикалық күш салусыз, жөтел суық тию мен вирустық ауруларсыз пайда болады.

Осындай симптомдардың пайда болуымен сіз тағамның режимі мен сапасын бірден өзгертуіңіз керек, өмір салтыңызды қайта қарап, ауырған жағдайда дәрігерге қаралыңыз.

Ассимиляция үшін қанша ақуыз қажет

Күніне тұтыну мөлшері жасына, жынысына, жұмыс түріне байланысты. Стандарттар туралы мәліметтер кестеде келтірілген (төменде) және қалыпты салмаққа арналған.
Ақуыз қабылдауды бірнеше рет ұсақтау міндетті емес. Әрқайсысы өзіне ыңғайлы форманы анықтайды, бастысы - күнделікті тұтыну мөлшерін сақтау.

Еңбек қызметі +

дене белсенділігіЖас кезеңі Тәулігіне ақуыздың мөлшері, г. Еркектерге арналғанӘйелдерге арналған БарлығыЖануарлардың шығу тегіБарлығыЖануарлардың шығу тегі Жүктеме жоқ18-4096588249 40-6089537545 Шағын дәреже18-4099548446 40-6092507745 Орта сынып18-40102588647 40-6093517944 Жоғары дәреже18-40108549246 40-60100508543 Мерзімді18-4080487143 40-6075456841 Зейнетке шығу жасы75456841

Азықтардағы ақуыз мөлшері жоғары

Танымал ақуыз бар тағамдар:

Еттің барлық сорттарының ішінде сиыр еті құс етінен кейін бірінші орында болады: 18,9 г, одан кейін шошқа еті: 16,4 г, қой еті: 16,2 г.

Теңіз және кальмар - көшбасшылар: 18,0 г.
Ақуызға бай балық лосось: 21,8 г, содан кейін қызғылт лосось: 21 г, көксерке: 19 г, скумбрия: 18 г, майшабақ: 17,6 г және треска: 17,5 г.

Сүт өнімдерінің ішінде айран мен қаймақ позицияны берік ұстайды: 3,0 г, содан кейін сүт: 2,8 г.
Жоғары дәнді дақылдар - Геркулес: 13,1 г, тары: 11,5 г, жарма: 11,3 г.

Норманы біліп, қаржылық мүмкіндіктерді ескере отырып, сіз мәзірді дұрыс құра аласыз және оны майлар мен көмірсулармен толықтыруға сенімді боласыз.

Тамақтанудағы ақуыздың қатынасы

Дұрыс тамақтанудағы ақуыздар, майлар, көмірсулардың мөлшері (грамммен) 1: 1: 4 болуы керек. Пайдалы тағам балансының кілтін басқа жолмен беруге болады: ақуыздар 25-35%, майлар 25-35%, көмірсулар 30-50%.

Сонымен қатар майлар пайдалы болуы керек: зәйтүн немесе зығыр майы, жаңғақтар, балық, ірімшік.

Пластинадағы көмірсулар - бұл қатты макарон, кез-келген жаңа көкөністер, сонымен қатар жемістер / кептірілген жемістер, қышқыл сүт өнімдері.

Порттардағы белоктарды міндетті түрде біріктіруге болады: өсімдік + жануарлар.

Құрамында ақуыз бар аминқышқылдары

Ауыстырылатын затты дененің өзі синтездей алады, бірақ оларды сырттан жеткізу ешқашан артық болмайды. Әсіресе белсенді өмір салтымен және керемет физикалық күшпен.

Барлық ерекшеліктер маңызды, олардың ішіндегі ең танымал:

Аланин.
Бұл көмірсулардың метаболизмін ынталандырады, токсиндерді жоюға көмектеседі. «Тазалық» үшін жауап береді. Ет, балық, сүт өнімдеріндегі жоғары мазмұн.

Аргинин.
Кез-келген бұлшықетке, сау теріге, шеміршек пен буындарға контракт жасау қажет. Майды жағу және иммундық жүйенің жұмысын қамтамасыз етеді. Бұл кез-келген ет, сүт, кез-келген жаңғақтар, желатин.

Аспарт қышқылы.
Энергия балансын қамтамасыз етеді. Орталық жүйке жүйесінің жұмысын жақсартады. Сиыр еті мен тауық еті, сүт, құрақ қантының энергетикалық қорын жақсы толықтырыңыз. Құрамында картоп, жаңғақтар, жарма бар.

Гистидин.
Дененің негізгі «құрылысшысы» гистамин мен гемоглобинге айналады. Жараларды тез арада емдейді, өсу механизмдеріне жауап береді. Сүт, дәнді дақылдар және кез-келген ет бойынша салыстырмалы түрде көп.

Серен.
Нейротрансмиттер, мидың және орталық жүйке жүйесінің нақты жұмыс істеуі үшін қажет. Жержаңғақ, ет, жарма, соя бар.

Дұрыс тамақтану және дұрыс өмір салтымен денеде «текшелерді» синтездеу және денсаулық, сұлулық пен ұзақ өмір модельдеу үшін барлық аминқышқылдары пайда болады.

Денедегі ақуыз жетіспеуіне не себеп болады

  1. Жиі жұқпалы аурулар, иммундық жүйенің әлсіреуі.
  2. Стресс және мазасыздық.
  3. Барлық метаболикалық процестердің қартаюы және баяулауы.
  4. Жеке дәрі-дәрмектерді қолданудың жанама әсері.
  5. Асқорыту жүйесіндегі ақаулар.
  6. Жарақаттар.
  7. Фаст-фуд, жедел өнімдер, сапасыз жартылай фабрикаттар негізінде жасалған тағам.

Бір аминқышқылының жетіспеушілігі белгілі бір ақуыздың өндірілуін тоқтатады. Дене «қуыстарды толтыру» қағидаты бойынша ұйымдастырылған, сондықтан жетіспейтін амин қышқылдары басқа ақуыздардан алынады. Бұл «қалпына келтіру» органдардың, бұлшық еттердің, жүректің, мидың жұмысын бұзады және кейіннен ауруды қоздырады.

Балаларда белок жетіспеушілігі өсуді тежейді, физикалық және ақыл-ой кемістігін тудырады.
Анемияның дамуы, тері ауруларының пайда болуы, сүйек пен бұлшықет тінінің патологиясы аурулардың толық тізімі емес. Белоктың дистрофиясы қатты есеңгіреу мен квасоркорға әкелуі мүмкін (белоктардың жетіспеушілігіне байланысты ауыр дистрофияның түрі).

Ақуыз организмге зиян келтіретін кезде

  • артық қабылдау
  • бауыр, бүйрек, жүрек және қан тамырларының созылмалы аурулары.

Заттың ағзаға толық сіңірілмеуі салдарынан асып кету жиі болмайды.Бұл жаттықтырушылар мен диетологтардың ұсыныстарын сақтамай, бұлшықетті мүмкіндігінше тезірек арттырғысы келетіндерде кездеседі.

«Артық» қабылдау проблемалары:

Бүйрек жеткіліксіздігі. Белоктардың шамадан тыс мөлшері олардың табиғи жұмысын бұзады. «Сүзгі» жүктемені жеңе алмайды, бүйрек аурулары пайда болады.

Бауыр ауруы. Артық ақуыз қанда аммиакты жинайды, бұл бауырдың жағдайын нашарлатады.

Атеросклероздың дамуы. Жануарлардың көптеген өнімдерінде пайдалы заттардан басқа, құрамында зиянды майлар мен холестерол бар.

Бауыр, бүйрек, жүрек-қантамыр және ас қорыту жүйелерінің патологиясынан зардап шегетін адамдар белок қабылдауды шектеуі керек.

Өз денсаулығына деген қамқорлық оны алаңдайтындарға керемет сыйақы береді. Ауыр зардаптардың алдын алу үшін дененің қалпына келу қажеттілігін еске түсіру керек. Толық демалу, тамақтану, маманға бару жастардың денсаулығы мен өмірін ұзартады.

Ерігіштік

Ақуыздар суда ерігіштігінде әр түрлі болады. Суда еритін белоктар альбумин деп аталады, олардың құрамына қан мен сүт ақуыздары кіреді. Ерімейтін немесе склеропротеидтерге, мысалы, кератинді (шашты құрайтын ақуыз, сүтқоректілердің шашы, құстардың қауырсындары және т.б.) және жібек пен тырнақтың құрамына кіретін фиброин кіреді. Ақуыздың ерігіштігі оның құрылымымен ғана емес, сонымен қатар еріткіштің табиғаты, иондық күші және ерітінді рН сияқты сыртқы факторлармен де анықталады.

Ақуыздар сонымен қатар гидрофильді (суда еритін) және гидрофобты (судан иілгіш) болып бөлінеді. Цитоплазма, ядро ​​және жасушааралық зат ақуыздарының көпшілігі, соның ішінде ерімейтін кератин мен фиброин гидрофильді болып табылады. Биологиялық мембрананы құрайтын ақуыздардың көпшілігі гидрофобты - мембрананың гидрофобты липидтерімен әрекеттесетін интегралды мембраналық ақуыздар (бұл белоктар, әдетте, сонымен бірге гидрофильді жерлерге ие).

Денедегі ақуыз биосинтезі

Ақуыз биосинтезі - ағзада қажетті ақуыздарды аминқышқылдарынан оларды химиялық байланыстың ерекше түрі - полипептидтік тізбектей біріктіру арқылы қалыптастыру. ДНҚ ақуыз құрылымы туралы ақпаратты сақтайды. Синтездің өзі рибосома деп аталатын жасушаның ерекше бөлігінде жүреді. РНҚ ақпаратты геннен (ДНҚ сайты) рибосомаға тасымалдайды.

Ақуыз биосинтезі көп сатылы, күрделі болғандықтан, адам тіршілігінің негізін қалаған ақпаратты - ДНҚ қолданады, сондықтан оның химиялық синтезі қиын міндет болып табылады. Ғалымдар белгілі бір ферменттер мен гормондардың ингибиторларын қалай алуға болатынын білді, бірақ ең маңызды ғылыми міндет - гендік инженерия көмегімен ақуыздарды алу.

Көлік

Арнайы қан ақуызының - гемоглобиннің тасымалдау қызметі. Осы ақуыздың арқасында оттегі өкпеден ағзаның мүшелері мен тіндеріне жеткізіледі.

Бұл антиденелер деп аталатын иммундық жүйенің ақуыздарының белсенділігінен тұрады. Бұл дененің денсаулығын сақтайтын, оны бактериялардан, вирустардан, улардан қорғайтын антиденелер және қанның ашық жараның орнына тромб түзуіне мүмкіндік береді.

Белоктардың сигналдық функциясы - бұл жасушалар арасындағы сигналдарды (ақпаратты) беру.

Ересек адам үшін ақуыз нормасы

Адам ағзасының ақуызға қажеттілігі оның физикалық белсенділігіне тікелей байланысты. Біз неғұрлым көп қозғалатын болсақ, біздің организмде барлық биохимиялық реакциялар тез жүреді. Үнемі жаттығулар жасайтын адамдарға орташа ақуыздан екі есе көп ақуыз қажет. Спортпен шұғылданатын адамдарға ақуыздың жетіспеуі бұлшық еттерді «құрғатады» және бүкіл дененің сарқылуын тудырады!

Орташа алғанда, ересек адам үшін ақуыз нормасы 1 кг салмаққа 1 г белок коэффициенті негізінде есептеледі, яғни ер адамдар үшін шамамен 80-100 г, әйелдерде 55-60 г құрайды. Ер спортшыларға тұтынылатын ақуыз мөлшерін тәулігіне 170-200 г дейін көбейту ұсынылады.

Дене үшін ақуызды дұрыс тамақтандыру

Денені ақуызмен қанықтыру үшін дұрыс тамақтану - бұл жануарлар мен өсімдік ақуыздарының үйлесімі. Тамақтан ақуыздың ассимиляциялану дәрежесі оның шығу тегі мен термиялық өңдеу әдісіне байланысты.

Осылайша, жануар ақуызының жалпы тұтынылуының шамамен 80% және өсімдік протеинінің 60% -ы ағзаға сіңеді. Жануарлардан алынатын өнімдерде көкөніске қарағанда өнімнің бірлігіне көп ақуыз бар. Сонымен қатар, «жануарлар» өнімдерінің құрамына барлық амин қышқылдары кіреді, осыған байланысты өсімдік өнімдері төмен деп саналады.

Ақуызды жақсы сіңірудің негізгі тамақтану ережелері:

  • Пісірудің жұмсақ тәсілі - пісіру, бумен пісіру, бұқтыру. Қуыруды болдырмау керек.
  • Балық пен құс етін көбірек жеуге кеңес беріледі. Егер сіз шынымен ет алғыңыз келсе - сиыр етін таңдаңыз.
  • Сорпалар диетадан шығарылуы керек, олар майлы және зиянды. Төтенше жағдайларда сіз бірінші тағамды «екінші сорпаның» көмегімен дайындауға болады.

Бұлшықет өсуі үшін ақуызды тамақтандырудың ерекшеліктері

Бұлшықет массасын белсенді түрде алатын спортшылар жоғарыдағы барлық ұсыныстарды ұстануы керек. Олардың рационының көп бөлігі жануарлардан алынатын ақуыздар болуы керек. Оларды көкөніс ақуыз өнімдерімен бірге жеу керек, олардың ішінде соя ерекше артықшылық береді.

Сондай-ақ, дәрігермен кеңесіп, ақуыздың сіңу пайызы 97–98% құрайтын арнайы ақуыз сусындарын қолдануды қарастыру қажет. Маман сусынды жеке таңдайды, дозаны дұрыс есептейді. Бұл күш жаттығуларына жағымды және пайдалы ақуыз қоспасы болады.

Денатурация

Ақуыздың денатурациясы - оның биологиялық белсенділігінің және / немесе физикалық-химиялық қасиеттерінің кез-келген өзгерісін білдіреді, төрттік, үшінші немесе екінші құрылымды жоғалтуға байланысты («Ақуыз құрылымы» бөлімін қараңыз). Әдетте, ақуыздар денеде қалыпты жұмыс істейтін (температура, рН және т.б.) жағдайда өте тұрақты. Осы жағдайлардың күрт өзгеруі ақуыздың денатурациясына әкеледі. Денатурация агентінің сипатына байланысты механикалық (қатты араластыру немесе шайқау), физикалық (қыздыру, салқындату, сәулелену, ультрадыбыспен) және химиялық (қышқылдар мен сілтілер, беттік-белсенді заттар, мочевина) денатурациясы ажыратылады.

Ақуыздың денатурациясы толығымен немесе ішінара, қайтымды немесе қайтымсыз болуы мүмкін. Күнделікті өмірдегі ақуыздың денатурациясының ең танымал жағдайы - тауық жұмыртқасын дайындау, ол жоғары температураның әсерінен суда еритін мөлдір ақуыз ovalbumin тығыз, ерімейтін және мөлдір болып қалады. Кейбір жағдайларда денатурация қайтымды, өйткені суда еритін белоктардың жауын-шашынмен аммоний тұздарын қолданумен (тұздану әдісі) және бұл әдіс оларды тазарту әдісі ретінде қолданылады.

Ақуыз молекулалары - α-L-амин қышқылдарының (мономерлер) қалдықтарынан тұратын сызықты полимерлер, сонымен қатар ақуыздар құрамына аминқышқыл емес табиғи модификацияланған амин қышқылдарының қалдықтары мен компоненттері қосылуы мүмкін. Ғылыми әдебиеттерде амин қышқылдарына қатысты бір немесе үш әріптен тұратын қысқартулар қолданылады. Бір қарағанда, ақуыздардың көпшілігінде «тек» аминқышқылдарының 20 түрін қолдану ақуыз құрылымдарының алуан түрлілігін шектейтін сияқты көрінуі мүмкін, бірақ шын мәнінде опциялардың санын асыра бағалау мүмкін емес: 5 аминқышқылдарының тізбегі үшін бұл 3 миллионнан асады және 100 аминқышқылдарының тізбегі бар (ұсақ ақуыз) 10 130-дан астам нұсқада ұсынылуы мүмкін. 2-ден бірнеше ондаған аминқышқылдарының қалдықтары бар белоктар жиі аталады пептидтер, полимерленудің едәуір дәрежесімен - сарымсақ, дегенмен бұл бөлу өте еркін.

Ақуыз бір аминқышқылының α-карбоксил тобының (-COOH) α-амин тобымен әрекеттесуі нәтижесінде пайда болады (-NH)2басқа амин қышқылынан пептидтік байланыс түзіледі. Ақуыздың ұштары N- және C-терминалдар деп аталады, олардың қайсысы амин қышқылының терминалды топтарына жатады: -NH2 немесе -COOH сәйкесінше. Рибосомадағы ақуыз синтезінде бірінші (N-терминал) амин қышқылының қалдығы, әдетте, метиониннің қалдығы болып табылады, ал кейінгі қалдықтар алдыңғышының С-терминалына жалғанады.

Ақуыздың тамақтануы, диетологтар

Арықтағысы келетіндер жануар мен өсімдік ақуыз өнімдерін жеуі керек. Олардың қабылдауын бөлу өте маңызды, өйткені оларды ассимиляциялау уақыты әр түрлі. Майлы ет өнімдерінен бас тарту керек, картопты асыра пайдаланбау керек, ақуыз мөлшері орташа дәнді дақылдарға артықшылық беру керек.

Шектен шықпаңыз және ақуыз диетасына «отырыңыз». Бұл бәріне сәйкес келмейді, өйткені көмірсулардың толығымен алынып тасталуы жұмыс қабілеті мен энергияның төмендеуіне әкеледі. Таңертең көмірсуы бар тағамдарды жеуге жеткілікті - бұл күндіз қуат береді, күндіз ақуызы аз майларды жейді. Кешке энергияның жетіспеушілігін жою үшін дене майын жағуды бастайды, алайда бұл процесс дененің денсаулығы үшін қауіпсіз болады.

Диетаңызға дұрыс және дұрыс дайындалған ақуыз тағамдарын енгізуді ұмытпаңыз. Дене үшін ақуыз негізгі құрылыс материалы болып табылады! Үнемі жаттығумен бірге әдемі спорттық денені қалыптастыруға көмектеседі!

Ақуыздар - бұл ең маңызды химиялық қосылыстар, онсыз организмнің тіршілік әрекеті мүмкін емес еді. Ақуыздар ферменттерден, мүшелер жасушаларынан, тіндерден тұрады. Олар метаболизмге, көлікке және адам ағзасында жүретін көптеген басқа процестерге жауап береді. Ақуыздар «резервте» жинала алмайды, сондықтан оларды үнемі ішіп отыру керек. Олар спортпен айналысатын адамдар үшін ерекше маңызды, өйткені ақуыздар реттеледі.

Ұйымдастыру деңгейлері

К.Линдстром-Ланг ақуыздарды құрылымдық ұйымдастырудың 4 деңгейін ажыратуды ұсынды: бастапқы, екінші, үшінші және төртінші құрылымдар. Бұл бөлім біршама ескірген болса да, оны қолдануды жалғастыруда. Полипептидтің бастапқы құрылымы (амин қышқылы қалдықтарының тізбегі) оның гендік құрылымымен және генетикалық кодымен анықталады, ақуыздар жиналуы кезінде жоғары сатыдағы құрылымдар түзіледі. Ақуыздың кеңістіктік құрылымы оның аминқышқылдарының жүйелілігімен анықталса да, ол өте майлы және сыртқы жағдайларға байланысты болады, сондықтан артықшылықты немесе энергетикалық тиімді ақуыз конформациясы туралы айту дұрысырақ.

Бастапқы құрылым

Бастапқы құрылым - бұл полипептидтер тізбегіндегі амин қышқылы қалдықтарының реттілігі. Ақуыздың бастапқы құрылымы әдетте аминқышқылдарының қалдықтары үшін бір немесе үш әріптік белгілерді қолдана отырып сипатталады.

Бастапқы құрылымның маңызды белгілері - консервативті мотивтер - белгілі бір функцияны орындайтын және көптеген ақуыздарда болатын амин қышқылы қалдықтарының тұрақты комбинациясы. Консервативті мотивтер түрлердің эволюциясы кезінде сақталады, көбінесе олардан белгісіз ақуыздың қызметін болжауға болады. Әр түрлі ағзалар ақуыздарының амин қышқылы тізбегінің гомологиясының дәрежесі (ұқсастығы) осы организмдер жататын такса арасындағы эволюциялық қашықтықты бағалау үшін қолданыла алады.

Ақуыздың бастапқы құрылымын ақуыздарды жүйелеу әдісімен немесе генетикалық код кестесін қолдана отырып, оның мРНҚ-ның бастапқы құрылымымен анықтауға болады.

Екіншілік құрылым

Екінші құрылым - сутегі байланысы арқылы тұрақтандырылған полипептидтік тізбектің фрагменттеріне жергілікті тапсырыс беру.Ақуыздардың екінші реттік құрылымының ең көп кездесетін түрлері:

  • α-спиральдар - бұл молекуланың ұзын осінің айналасындағы тығыз бұрылыс. Бір айналым - 3,6 амин қышқылының қалдығы, спиральды қабат 0,54 нм құрайды (бір аминқышқылының қалдықына 0,15 нм түседі). Спираль H және O пептид топтарының арасындағы сутегі байланысы арқылы тұрақтандырылған, бір-бірінен 4 бірлік қашықтықта орналасқан. Α-спираль сол қолмен де, оң жағынан да болуы мүмкін, ақуыздарда оң қол басым болады. Спираль глутамин қышқылының, лизиннің, аргининнің электростатикалық әсерлесуі арқылы бұзылады. Бір-біріне жақын аспарагин, серин, треонин және лейцин қалдықтары спиральдың пайда болуына стерилді түрде кедергі келтіруі мүмкін, пролиндік қалдықтар тізбектің бүгілуіне әкеліп соғады, сонымен қатар α-спиральдарды бұзады,
  • sheets-парақтар (қатпарланған қабаттар) - бұл бір-бірінен біршама алыс орналасқан (аминоқышқылдың қалдығы 0,34 нм) аминқышқылдары немесе бастапқы ақуыздар тізбегі (әрине, тығыз орналасқандықтан гөрі) бір-бірінен біршама алыс орналасқан сутек байланысы болатын бірнеше зигзаг полипептидтік тізбектер. α-спиральда болу). Бұл тізбектер әдетте N-ұштарымен қарама-қарсы бағытта (параллель бағытта) немесе бір бағытта (параллель β-құрылым) бағытталады. Параллельді және параллельді β-құрылымдардан тұратын аралас structure-құрылымның болуы да мүмкін. Β-парақтардың пайда болуы үшін аминқышқылдарының бүйір топтарының аз мөлшері маңызды, әдетте глицин мен аланин басым болады,
  • π-спираль
  • 310спиральдар
  • реттелмеген фрагменттер.

Үштік құрылым

Үшінші құрылым - полипептидтік тізбектің кеңістіктік құрылымы. Құрылымдық тұрғыдан ол гидрофобты өзара әрекеттесу шешуші рөл атқаратын әр түрлі өзара әрекеттесулермен тұрақтандырылған қайталама құрылым элементтерінен тұрады. Үшінші құрылымды тұрақтандыру мыналарды қамтиды:

  • ковалентті байланыс (екі цистеин қалдықтары арасында - дисульфидті көпірлер),
  • аминқышқыл қалдықтарының қарсы зарядталған бүйір топтары арасындағы иондық байланыс,
  • сутегі байланыстары
  • гидрофобты өзара әрекеттесу. Айналадағы су молекулаларымен әрекеттескенде ақуыз молекуласы аминқышқылдарының полярлы емес бүйір топтары сулы ерітіндіден оқшауланып, молекуланың бетінде полярлық гидрофильді бүйір топтары пайда болатындай етіп бүктеледі.

Ақуызды бүктеу принциптерін зерттеу екінші деңгейдің құрылымы мен атомдық кеңістіктік құрылым арасындағы басқа деңгейді - жиналмалы мотивті (сәулет, құрылымдық мотив) ажырату ыңғайлы екенін көрсетті. Сәндеу мотиві ақуыз доменіндегі екінші құрылымды элементтердің (α-спиральдар және β-жіпшелер) өзара орналасуымен анықталады - ықшам глобула, ол өздігінен өмір сүре алады немесе басқа домендермен бірге үлкен ақуыздың бөлігі бола алады. Мәселен, ақуыздар құрылымының мотивтерінің бірін қарастырыңыз. Оң жақта суретте көрсетілген глобулярлы ақуыз, триософосфатисомераза, α / β-цилиндр деп аталатын жиналмалы мотивке ие: 8 параллель β-жіп 8 α-спиральдан тұратын басқа цилиндр ішінде β-цилиндр құрайды. Бұл мотив шамамен 10% ақуыздарда кездеседі.

Сәндеу мотивтері айтарлықтай консервативті және функционалды да, эволюциялық байланысы жоқ ақуыздарда кездесетіні белгілі. Жиналмалы мотивтерді анықтау белоктардың физикалық немесе рационалды жіктелуіне негізделеді (мысалы, CATH немесе SCOP).

Ақуыздың кеңістіктік құрылымын анықтау үшін рентгендік дифракцияны талдау әдістері, ядролық магниттік резонанс және микроскопияның кейбір түрлері қолданылады.

Төрттік құрылым

Төрттік құрылым (немесе қосалқы бөлік, домен) - бұл бір протеин кешеніндегі бірнеше полипептидтік тізбектердің өзара орналасуы.Төрттік құрылымы бар белокты құрайтын ақуыз молекулалары рибосомаларда бөлек қалыптасады және синтез аяқталғаннан кейін олар жалпы супрамолекулалық құрылымды құрайды. Төрттік ақуыздың құрамында бірдей және әртүрлі полипептидтік тізбектер болуы мүмкін. Төрттік құрылымды тұрақтандыру Үштікті тұрақтандыру кезіндегі өзара әрекеттесудің бірдей түрлерін қамтиды. Супрамолекулалық ақуыздық кешендер ондаған молекуладан тұруы мүмкін.

Ғимарат түрі бойынша жіктеу

Ақуыздарды құрылымның жалпы түріне қарай үш топқа бөлуге болады:

  1. Фибриллалар ақуыздары - полимерлер, олардың құрылымы әдетте өте тұрақты және негізінен әртүрлі тізбектердің өзара әрекеттесуімен қамтамасыз етіледі. Олар микрофиламенттерді, микротүтікшелерді, фибриллаларды түзеді және жасушалар мен ұлпалардың құрылымын қолдайды. Фибриллалар белоктарына кератин мен коллаген кіреді.
  2. Глобулярлық белоктар суда ериді, молекуланың жалпы формасы шамалы немесе сфералық.
  3. Мембрана ақуыздары - жасуша мембранасымен қиылысатын домендер бар, бірақ олардың бөліктері мембранадан жасушааралық ортаға және жасуша цитоплазмасына шығады. Мембраналық ақуыздар рецепторлар ретінде әрекет етеді, яғни олар сигналдарды таратады, сонымен қатар әртүрлі заттардың трансмембраналық тасымалын қамтамасыз етеді. Ақуыз тасымалдаушылары ерекше, олардың әрқайсысы мембрана арқылы белгілі молекулаларды немесе белгілі бір сигнал түрін ғана өткізеді.

Қарапайым және күрделі белоктар

Пептидтік тізбектен басқа көптеген ақуыздарға аминқышқыл емес топтар да енеді, және осы өлшем бойынша белоктар екі үлкен топқа бөлінеді - қарапайым және күрделі ақуыздар (белоктар). Қарапайым белоктар тек полипептидті тізбектерден тұрады, күрделі ақуыздарда аминқышқыл емес немесе протездік топтар болады. Протездік топтардың химиялық сипатына байланысты күрделі белоктар арасында келесі кластар бөлінеді:

    Протездік топ ретінде ковалентті байланысқан көмірсулардың қалдықтары бар гликопротеиндер, мукополисахаридтердің қалдықтары бар гликопротеиндер протеогликандардың субклассына жатады. Серина немесе треониннің гидроксил топтары әдетте көмірсулардың қалдықтарымен байланыс түзуге қатысады. Жасушадан тыс ақуыздардың көпшілігі, атап айтқанда иммуноглобулиндер - гликопротеидтер. Протеогликандарда көмірсулар бөлігі болады

Белок молекуласының жалпы массасының 95%, олар жасушааралық матрицаның негізгі құрамдас бөлігі болып табылады,

  • Протездік бөлік ретінде ковалентті емес байланысқан липидтер бар липопротеидтер. Аполипопротеидтер мен байланысты липидтер түзген липопротеидтер қандағы липидтерді тасымалдау үшін қолданылады,
  • Металлопротеидтер құрамында гемдік емес координацияланған металл иондары бар. Металлопротеиндер арасында тұндыру және тасымалдау функцияларын орындайтын ақуыздар бар (мысалы, темір бар ферритин және трансферрин) және ферменттер (мысалы, құрамында мырыш бар көміртегі ангидразы және белсенді орталықтарда мыс, марганец, темір және басқа металдардың иондары бар әр түрлі супероксидті дисмотазалар),
  • Ковалентті емес ДНҚ немесе РНҚ бар нуклеопротеидтер. Хромосомалардан тұратын хроматин нуклеопротеидтерге жатады,
  • Протездік топ ретінде ковалентті байланысқан фосфор қышқылының қалдықтары бар фосфопротеиндер. Фосфатпен эфирлік байланыстың түзілуіне серин, треонин және тирозиннің гидроксил топтары жатады. Фосфопротеин, атап айтқанда, сүт казеині,
  • Әр түрлі химиялық сипаттағы түрлі-түсті протездік топтары бар хромопротеидтер. Олардың құрамына әр түрлі функцияларды орындайтын металы бар порфирин протездік тобы бар көптеген ақуыздар жатады: гемопротеиндер (протездік топ ретінде гемді құрайтын ақуыздар, мысалы, гемоглобин және цитохромдар), хлорофиллдер, флавин тобы бар флавопротеидтер және т.б.
  • 2. Ағзалардың көбеюінің биологиялық маңызы. Көбею әдістері.

    1. Көбею және оның маңызы.

    Көбею - қамтамасыз ететін ұқсас ағзалардың көбеюі

    көптеген мыңжылдықтар ішінде түрлердің өсуіне ықпал етеді

    түрлердің жеке тұлғаларының саны, өмірдің үздіксіздігі. Асексуалдық, жыныстық және

    организмдердің вегетативті таралуы.

    2. Асексуалдық көбею - ең көне әдіс. Ішінде

    бір организм жыныстықсыздыққа қатысады, ал көбінесе жыныстық қатынасқа қатысады

    екі жеке тұлға. Өсімдіктерде спораларды қолданып асексуалдық көбею - біреуі

    мамандандырылған жасушалар. Балдырлардың, мүктің, жыланның споралары арқылы таралуы,

    плаундар, папоротниктер. Өсімдіктерден споралардың пайда болуы, олардың өніп-жетілуі

    оларға қолайлы жағдайда жаңа қосалқы организмдер. Үлкен санның өлімі

    қолайсыз жағдайларға түсетін дау. Болу ықтималдығы аз

    жаңа организмдер споралардан тұрады, өйткені оларда аздаған қоректік заттар бар және

    көшет оларды негізінен қоршаған ортадан сіңіреді.

    3. Вегетативті көбею - өсімдіктердің көмегімен таралуы

    вегетативті мүшелерді қолдану: жер үсті немесе жер астындағы қашу, тамырдың бөліктері,

    жапырақ, түйнек, баданалар. Бір организмнің вегетативті көбеюіне қатысу

    немесе олардың бөліктері. Қыз өсімдігінің анамен жақындығы, сол сияқты

    аналық дененің дамуын жалғастырады. Үлкен тиімділік және

    табиғатта вегетативті көбеюдің таралуы, көмекші организм ретінде

    спорадан гөрі ана бөлігінен тезірек қалыптасады. Вегетативті мысалдар

    өсіру: тамырларды қолдану - алқаптың лалагүлі, жалбыз, бидай шөптері және т.б., тамырлау

    топыраққа тиетін төменгі бұтақтар (қабаттар) - қарақат, жабайы жүзім, мұрт

    - құлпынай, баданалар - қызғалдақ, нарцис, крокус. Вегетативті қолдану

    мәдени өсімдіктерді өсіру кезінде өсіру: картоп түйнектермен таралады,

    баданалар - пияз және сарымсақ, қабаты - қарақат және қарлыған, тамыр

    ұрпақтары - шие, өрік, кесінділер - жеміс ағаштары.

    4. Жыныстық көбею. Жыныстық көбеюдің мәні

    ұрық жасушаларының (гаметалардың) қалыптасуында, аналық ұрық жасушасының синтезі

    (ұрық) және әйел (жұмыртқа) - ұрықтандыру және жаңасын дамыту

    ұрықтанған жұмыртқадан қыз ағзасы. Ұрықтанудың арқасында

    қосымша хромосомалар жиынтығы бар қосалқы организм, яғни басқалары

    әртүрлі тұқым қуалайтын белгілер, соның салдарынан болуы мүмкін

    тіршілік ету ортасына көбірек бейімделген. Жыныстық көбеюдің болуы

    балдырлар, мүктер, папоротниктер, гимоспермалар және ангиоспермалар. Асқыну

    олардың эволюциясы кезіндегі өсімдіктердегі жыныстық процесс, ең күрделі көрініс

    тұқым өсімдіктерінде пайда болады.

    5. Тұқымның көбеюі тұқымның көмегімен жүреді,

    бұл гимноспермалар мен ангиоспермдерге (ангиоспермалар) тән

    вегетативті көбею де кең таралған). Қадамдардың реттілігі

    тұқымның көбеюі: тозаңдану - тозаңды пистилланың стигмасына беру

    ұрықтану, екі ұрықты бөлу арқылы пайда болуы, олардың жетілуі

    жұмыртқа, содан кейін бір сперматозоид жұмыртқа, ал екіншісі

    екінші ядро ​​(ангиоспермде). Жұмыртқа тұқымынан пайда болу -

    қоректік заттармен эмбрион, ал аналық бездерден - ұрық. Тұқым -

    қолайлы өсімдіктің жаңа ұрығы, ол алғашқы рет өсіп шығады

    көшет тұқымның қоректік заттарымен, содан кейін оның тамырымен қоректенеді

    топырақтан су мен минералды, ал жапырақтары - көміртегі диоксиді сіңіре бастайды

    күн сәулесінен ауадан шыққан газ. Жаңа зауыттың тәуелсіз өмірі.

    Ақуыз биофизикасы

    Су мембранасы мен макромолекулалардың толып кетуін ескере отырып, жасушадағы ақуыздың физикалық қасиеттері өте күрделі. Ақуыздың «кристалл тәрізді жүйе» ретіндегі гипотезасы - «апериодикалық кристал» - рентгендік дифракциялық анализмен (1 ангстромға дейін), орамның жоғары тығыздығымен, денатурация процесінің кооперативтілігімен және басқа да фактілермен расталады.

    Басқа гипотезаның пайдасына, ақуыздардың сұйықтық тәрізді қасиеттері интраглобулярлық қозғалыстарда (шектеулі секіру немесе үздіксіз диффузия моделі) нейтронды шашырау, Моссбауэр спектроскопиясы бойынша жүргізілген тәжірибелермен дәлелденді.

    Әмбебап әдіс: рибосомалық синтез

    Белоктар тірі ағзалармен гендерде кодталған ақпарат негізінде амин қышқылдарынан синтезделеді. Әр ақуыз аминқышқылдарының қалдықтарының ерекше тізбегінен тұрады, ол ақуызды кодтайтын геннің нуклеотидтік тізбегімен анықталады. Генетикалық код дегеніміз - ДНҚ нуклеотидтер тізбегін (РНҚ арқылы) полипептидтік тізбектің амин қышқылы тізбегіне аудару әдісі. Бұл код РНҚ тринуклеотидтерінің кодон деп аталатын бөлімдерінің және ақуыз құрамына кіретін кейбір аминқышқылдарының сәйкестігін анықтайды: AUG нуклеотидінің реттілігі, мысалы, метионинге сәйкес келеді. ДНҚ нуклеотидтердің төрт түрінен тұратындықтан, мүмкін кодондардың жалпы саны 64, ал белоктарда 20 аминқышқылдары қолданылатындықтан, көптеген аминқышқылдары бірнеше кодонмен анықталады. Үш кодон маңызды емес: олар полипептидтік тізбекті синтездеу үшін тоқтату сигналдары ретінде қызмет етеді және оларды тоқтатушы кодондар немесе тоқтатушы кодондар деп атайды.

    Ақуыздарды кодтайтын гендер алдымен РНК полимераза ферменттерімен РНҚ-ның (mRNA) хабаршы нуклеотидтер тізбегіне жазылады. Көптеген жағдайларда тірі организмдердің ақуыздары рибосомаларда - жасуша цитоплазмасында орналасқан көп компонентті молекулалық машиналарда синтезделеді. МРНҚ матрицасындағы полипептидтік тізбекті рибосома арқылы синтездеу процесі аударма деп аталады.

    Рибосомалық ақуыз синтезі прокариоттар мен эукариоттарда түбегейлі бірдей, бірақ кейбір бөлшектерінде ерекшеленеді. Осылайша, прокариоттық мРНҚ-ны рибосомалар арқылы ақуыздардың аминқышқылдары тізбегіне транскрипциядан кейін немесе тіпті аяқталғанға дейін оқи алады. Эукариоттарда бастапқы транскрипция алдымен өзгертулерден өтіп, цитоплазмаға (рибосома орналасқан жерге) ауысуы керек. Ақуыз синтезінің жылдамдығы прокариоттарда жоғары және секундына 20 амин қышқылына жетуі мүмкін.

    Аударма басталмай тұрып-ақ, аминқышқыл-тРНҚ синтетаза ферменттері аминқышқылдарын тиісті РНҚ-ға (tRNA) байланыстырады. Антикодон деп аталатын тРНҚ аймағы мРНҚ-кодонмен жұптасып, генетикалық кодқа сәйкес полипептидтер тізбегіне тРНҚ-ға қосылған амин қышқылы қалдықының қосылуын қамтамасыз ете алады.

    Аударудың бастапқы кезеңінде инициатор (әдетте метионин) кодон рибосоманың кіші бөлімімен танылады, оған метионин тРНК аминоциаланған ақуыз факторларын қолдана отырып бекітіледі. Бастапқы кодонды танығаннан кейін, үлкен бөлімше рибосоманың кіші бөліміне қосылады, ал аударудың екінші кезеңі - ұзарту басталады. МРНҚ-ның 5'-ден 3'-аяғына дейін рибосоманың әр сатысында бір кодон оның арасында сутегі байланысын түзіп, оған аминқышқылдарының тиісті қалдықтары қосылған көлік РНҚ қосады. Өсіп келе жатқан пептидтің соңғы амин қышқылы қалдықтары мен тРНҚ-ға қосылған амин қышқылының қалдығы арасында пептидтік байланыс түзілуі рибосоманың пептидил трансфераза ортасын құрайтын рибосомалық РНҚ (рРНҚ) катализденеді. Бұл орталық азот пен көміртек атомдарын реакцияның өтуіне қолайлы жағдайға орналастырады. Аударудың үшінші және соңғы кезеңі, тоқтату рибосома тоқтаған кодонға жеткенде пайда болады, содан кейін ақуызды тоқтату факторлары соңғы tRNA мен полипептидтік тізбектің байланысын гидролиздейді, оның синтезін тоқтатады. Рибосомаларда ақуыздар әрқашан N- ден C-терминалына синтезделеді.

    Нерибосомалық синтез

    Төменгі саңырауқұлақтарда және кейбір бактерияларда, әдетте кішкентай және ерекше құрылымнан тұратын пептидтердің биосинтезінің қосымша (рибосомалық емес немесе мультиэнзимдік) әдісі белгілі.Бұл пептидтердің, әдетте қайталама метаболиттердің синтезі рибосомалардың тікелей қатысуынсыз жоғары молекулалық салмақты ақуыздар кешені, NRS синтазасы арқылы жүзеге асырылады. NRS синтаза әдетте аминқышқылдарын таңдап, пептидтік байланыс түзетін және синтезделген пептидті шығаратын бірнеше домендерден немесе жеке ақуыздардан тұрады. Бірге, бұл домендер модульді құрайды. Әр модуль синтезделген пептидке бір амин қышқылының қосылуын қамтамасыз етеді. NRS синтездері бір немесе бірнеше модульден тұруы мүмкін. Кейде бұл кешендерге L-аминқышқылдарын (қалыпты форма) D-пішініне изомерлеуге қабілетті домен кіреді.

    Химиялық синтез

    Қысқа ақуыздарды химиялық жолмен синтездеуге болады, мысалы, органикалық синтез әдісі, химиялық байлау. Көбінесе пептидтің химиялық синтезі рибосома биосинтезіне қарағанда С-терминалдан N-терминалға қарай жүреді. Химиялық синтез әдісі қысқа иммуногендік пептидтер (эпитоптар) шығарады, оларды жануарларға арнайы антиденелер немесе гибридомалар алу үшін енгізеді. Сонымен қатар, бұл әдіс белгілі бір ферменттердің ингибиторларын алу үшін де қолданылады. Химиялық синтез әдеттегі ақуыздарда кездеспейтін амин қышқылдарының қалдықтарын енгізуге мүмкіндік береді, мысалы, олардың бүйір тізбектеріне бекітілген флуоресценциялық белгілері барлар. Ақуыздарды синтездеудің химиялық әдістерінің бірнеше шектеулері бар: олар ақуыздың ұзындығы 300-ден астам амин қышқылдарының қалдықтарымен тиімсіз, жасанды синтезделген ақуыздар жүйелі емес үшінші деңгейлі құрылымға ие болуы мүмкін және олардан кейінгі аударма түріндегі модификациялар жоқ (төменге қараңыз).

    Пост-трансляциялық модификация

    Аудару аяқталғаннан кейін, ақуыздардың көпшілігі кейінгі химиялық модификациядан өтеді, олар транслентациялық модификация деп аталады. Ақуыздардың аударымнан кейінгі модификациясының екі жүзден астам нұсқалары белгілі.

    Посттрансляциялық модификация клеткадағы белоктардың қызмет ету мерзімін, олардың ферментативті белсенділігі мен басқа ақуыздармен өзара әрекеттесуін реттей алады. Кейбір жағдайларда постлотрансляциялық модификация ақуыздың жетілуінің міндетті кезеңі болып табылады, әйтпесе ол функционалды емес. Мысалы, инсулиннің және басқа да гормондардың жетілуімен полипептидтік тізбектің шектеулі протеолизі қажет, ал плазмалық мембрана ақуыздарының жетілуімен гликозиляция қажет.

    Пост-трансляциялық модификациялар кең таралуы да, сирек кездесуі де мүмкін, бірегейіне дейін. Әмбебап модификацияның мысалы - протеазоманың ақуызға бөлінуі үшін сигнал ретінде қызмет ететін уақытша уикитинация (қысқа уикитуин ақуызының бірнеше молекулаларының тізбегін ақуызға байлау). Тағы бір кең таралған модификация гликозиляция болып табылады - адамның ақуыздарының жартысына жуығы гликозилденеді. Сирек модификацияларға тирозинация / детирозинация және тубулиннің полигликилизациясы жатады.

    Бір ақуыз көптеген модификациядан өтуі мүмкін. Сонымен, әр түрлі жағдайларда гистондар (эукариоттардағы хроматин құрамына енетін белоктар) 150-ден астам әртүрлі модификацияға ұшырауы мүмкін.

    Пост-трансляциялық модификациялар мыналарға бөлінеді:

    • негізгі тізбек модификациялары,
      • N-терминалды метионин қалдықтарының бөлінуі,
      • шектеулі протеолиз - ұштардан ақуыз фрагментін алып тастау (сигнал тізбегін бөлу) немесе кейбір жағдайларда молекуланың ортасында (инсулиннің пісіп жетілуі),
      • әр түрлі химиялық топтардың бос амино және карбоксил топтарына қосылуы (N-ацилдеу, миристотация және т.б.),
    • аминқышқылдарының бүйір тізбегінің модификациясы,
      • кішігірім химиялық топтардың қосылуы немесе бөлінуі (гликозилдену, фосфорлану және т.б.),
      • липидтер мен көмірсутектердің қосылуы,
      • стандартты амин қышқылдарының қалдықтарын стандартты емес деңгейге өзгерту (цитуллин түзілуі),
      • цистеин қалдықтары арасында дисульфидті көпірлердің пайда болуы,
    • ұсақ ақуыздардың қосылуы (сумойляция және уақытты анықтау).

    Жасушааралық тасымалдау және сұрыптау

    Эукариоттық жасушаның цитоплазмасында синтезделген белоктар әртүрлі жасушалы органоидтерге тасымалдануы керек: ядро, митохондрия, эндоплазмалық ретикулум (ЭПР), Гольджи аппараты, лизосомалар және т.б., ал кейбір ақуыздар жасушадан тыс ортаға енуі керек. Жасушаның белгілі бір бөлігіне кіру үшін ақуыздың белгілі бір затбелгісі болуы керек. Көп жағдайда мұндай затбелгі ақуыздың аминқышқылдар тізбегінің бөлігі болып табылады (жетекші пептид немесе белоктың сигналдық реттілігі), бірақ кейбір жағдайларда ақуызға қосылған олигосахаридтер жапсырма болып табылады.

    ЭПП-де ақуыздарды тасымалдау олар синтезделгендіктен жүзеге асырылады, өйткені рибосомалар ақуыздарды синтездейтін белоктарды өзінің сыртқы мембранасындағы арнайы белоктарға «отырады». ЭПП-дан Гольджи аппаратына, сол жерден лизосомаларға және сыртқы мембранаға немесе жасушадан тыс ортаға ақуыздар везикулярлы көлік арқылы енеді. Ядролық локализация сигналы бар белоктар ядроға ядролық кеуектер арқылы енеді. Митохондрияда және хлоропластарда тиісті сигналдар тізбегіне ие белоктар шапрондардың қатысуымен белгілі бір ақуыз трансляторлары арқылы өтеді.

    Құрылымы мен тозуы

    Ақуыздардың дұрыс кеңістіктік құрылымын сақтау олардың қалыпты жұмыс істеуі үшін өте маңызды. Белоктардың дұрыс жинақталмауы олардың агрегатталуына әкелуі мүмкін, мутация, тотығу, күйзеліс жағдайлары немесе жасуша физиологиясының жаһандық өзгерістері. Ақуыздардың агрегациясы қартаюдың тән белгісі болып табылады. Белоктың дұрыс жиналмауы - бұл цистикалық фиброз, лизосомалық жинақтау ауруы сияқты аурулардың себебі немесе өршуі деп санайды. сонымен қатар нейродегенеративті бұзылулар (Альцгеймер, Хантингтон және Паркинсон).

    Жасушаның эволюциясы процесінде белок агрегациясына қарсы тұрудың төрт негізгі тетігі жасалды. Алғашқы екеуі - шаперондар мен протеаздар көмегімен бөлінетін қайталанатын бүктемелер (бактериялар) бактерияларда да, жоғары ағзаларда да кездеседі. Арнайы мембраналық емес органеллдарда аутофагия және қате протеиндердің жинақталуы эукариоттарға тән.

    Ақуыздардың денатурациядан кейін дұрыс үш өлшемді құрылымды қалпына келтіру қабілеті ақуыздың соңғы құрылымы туралы барлық ақпарат оның амин қышқылдарының тізбегінде болады деген болжам жасауға мүмкіндік берді. Қазіргі уақытта ақуыздың тұрақты конформациясы минималды бос энергияға ие деген теория осы полипептидтің мүмкін болатын басқа конформацияларымен салыстырылады.

    Жасушаларда ақуыздар тобы бар, олардың қызметі рибосомаға синтезделгеннен кейін басқа ақуыздардың дұрыс жиналуын қамтамасыз ету, зақымданғаннан кейін ақуыздардың құрылымын қалпына келтіру, сонымен қатар ақуыз кешендерін құру және тарату болып табылады. Бұл белоктар шаперондар деп аталады. Жасушадағы көптеген шапонеондардың концентрациясы қоршаған орта температурасының күрт жоғарылауымен артады, сондықтан олар Hsp тобына жатады (ағылшынша жылу соққысы ақуыздары - жылу соққысы ақуыздары). Шапрондардың дененің қалыпты жұмыс істеуі үшін маңыздылығын адам көзінің линзасының құрамына кіретін α-кристаллді шаперон мысалынан көруге болады. Бұл ақуыздағы мутациялар ақуыздардың агрегациясы нәтижесінде линзаның бұлдырлауына және нәтижесінде катарактаға әкеледі.

    Егер ақуыздардың үшінші құрылымын қалпына келтіру мүмкін болмаса, оларды жасуша бұзады. Ақуыздарды ыдырататын ферменттер протеаза деп аталады.Субстрат молекуласының әсер ету аймағында протеолитикалық ферменттер эндопептидазалар мен экзопептидазаларға бөлінеді:

    • Эндопептидазалар немесе протеиназалар пептидтік тізбектің ішіндегі пептидтік байланыстарды жабады. Олар субстраттың қысқа пептидтік тізбегін таниды және байланыстырады және белгілі бір амин қышқылдарының қалдықтары арасындағы байланыстарды салыстырмалы түрде гидролиздейді.
    • Экзопептидаздар пептидтерді тізбектің ұшынан гидролиздейді: N-терминалдан аминопептидазалар, С-терминалынан карбоксиептидазалар. Соңында, дипептидаздар тек дипептидтерді жабады.

    Катализ механизміне сәйкес, Халықаралық биохимия және молекулалық биология одағы протеазалардың бірнеше класын, соның ішінде серинді протеаздарды, аспартикалық протеазаларды, цистеин протеазаларын және металлопротеаздарды анықтайды.

    Протеаздың ерекше түрі - протеазома, эукариоттардың, архееялардың және кейбір бактериялардың ядросы мен цитоплазмасында кездесетін үлкен мультисубуниттік протеаз.

    Мақсатты ақуыз протеазомамен жабысып қалуы үшін оған кішкене убивитин ақуызын жапсыру керек. Убикуитиннің қосымша реакциясы убивитин лигаза ферменттерімен катализденеді. Алғашқы убекитин молекуласының ақуызға қосылуы уигитин молекулаларын одан әрі қосу үшін лигалар үшін сигнал ретінде қызмет етеді. Нәтижесінде протеазомамен байланысатын және мақсатты ақуыздың бөлінуін қамтамасыз ететін ақуызға полиубикуиттік тізбек қосылады. Жалпы, бұл жүйе убивитинге тәуелді белоктардың деградациясы деп аталады. 80-90% жасушааралық ақуыздардың деградациясы протеазоманың қатысуымен жүреді.

    Пероксисомалардағы ақуыздың деградациясы көптеген жасушалық процестер үшін, оның ішінде жасуша циклі, ген экспрессиясын реттеу және тотығу стрессіне жауап ретінде маңызды.

    Автофагия - ұзақ өмір сүретін биомолекулалардың, атап айтқанда ақуыздардың, сондай-ақ лизосомалардағы (сүтқоректілерде) немесе вакуольдердегі (ашытқылардағы) органеллалардың деградация процесі. Автофагия кез-келген қалыпты жасушаның өмірлік белсенділігімен бірге жүреді, бірақ қоректік заттардың жетіспеушілігі, цитоплазмада зақымдалған органеллалардың болуы және, ақырында, цитоплазмада жартылай денатуратталған ақуыздар мен олардың агрегаттарының болуы жасушаларда аутофагия процестерін жақсартуға стимулятор бола алады.

    Аутофагияның үш түрі бөлінеді: микроавтофагия, макроаутфагия және шаперонға тәуелді аутофагия.

    Микроавтофагия кезінде макромолекулалар мен жасуша мембраналарының бөліктері лизосомаға түседі. Осылайша жасуша ақуыздарды энергия немесе құрылыс материалдарының жетіспеушілігімен сіңіре алады (мысалы, аштық кезінде). Бірақ микроавтофагия процестері қалыпты жағдайда жүреді және әдетте бөлінбейді. Кейде органоидтар микроавтофагия кезінде сіңіріледі, мысалы, пероксисомалардың микроавтофагиясы және жасуша өміршең болып қалатын ядролардың ішінара микроавтофагиясы ашытқымен сипатталады.

    Макроауфагияда цитоплазманың бір бөлігі (көбінесе кез-келген органоидтар болады) эндоплазмалық ретикулум цистернасына ұқсас мембраналық бөліммен қоршалған. Нәтижесінде, бұл цитоплазманың қалған бөлігінен екі мембрана бөлініп шығады. Мұндай екі қабатты органеллалар аутофагосомалар деп аталады. Автофагосомалар лизосомалармен бірігеді, оларда автоофаголизосомалар түзіліп, оларда органеллалар және қалған автофагосомалардың құрамы қорытылады. Шамасы, макроауфагия да селективті емес, дегенмен көбінесе оның көмегімен жасуша «ескірген» органоидтардан (митохондрия, рибосомалар және т.б.) құтыла алады деп баса айтылады.

    Аутофагияның үшінші түрі - шаперонға тәуелді. Бұл әдіспен цитоплазмадан ішінара денатурацияланған белоктарды лизосома мембранасы арқылы оның қуысына бағыттайды. Тек сүтқоректілерде сипатталған аутофагияның бұл түрі стресстен туындайды.

    JUNQ және IPOD

    Стресс жағдайында, эукариоттық жасуша денатурацияланған белоктардың көп мөлшерін жинай алмаса, оларды уақытша органеллалардың екі түрінің біріне - JUNQ және IPOD (ағылшынша) орысша жіберуге болады. .

    JUNQ (ағыл. JUxta ядролық сапаны бақылау бөлімі) ядролық мембрананың сыртқы жағымен байланысты және цитоплазмаға тез ауыса алатын, құрамында ұйытылған белоктар, сонымен қатар шапоне мен протеасомалар бар. JUNQ функциясы ақуыздарды толтыру және / немесе азайту болып табылады.

    IPOD (ағылшынша ерімейтін протеин кен орны - ерімейтін ақуыздардың орны) орталық вакуоланың жанында орналасқан және амилоидты ақуыздардың қозғалмайтын агрегаттарынан тұрады. Бұл белоктардың IPOD-қа жиналуы олардың қалыпты жасушалық құрылымдармен әрекеттесуіне кедергі келтіруі мүмкін, сондықтан бұл қосылыстың қорғаныс функциясы бар деп саналады.

    Денедегі ақуыздардың қызметі

    Басқа биологиялық макромолекулалар сияқты (полисахаридтер, липидтер және нуклеин қышқылдары), ақуыздар барлық тірі организмдердің маңызды құрамдас бөлігі болып табылады және жасуша өмірінде маңызды рөл атқарады. Ақуыздар метаболизм процестерін жүргізеді. Олар жасуша ішілік құрылымға енеді - жасушадан тыс кеңістікке секрецияланған органеллалар мен цитоскелет, олар жасушалар арасында берілетін сигнал ретінде әрекет ете алады, тамақтың гидролизіне және жасушааралық зат түзілуіне қатысады.

    Ақуыздарды функцияларына қарай жіктеу өте ерікті, өйткені бір ақуыз бірнеше функцияларды орындай алады. Мұндай көп функционалдылықтың жақсы зерттелген мысалы - лизил тРНҚ синтетаза, аминоцил тРНҚ синтетазалар класынан алынған фермент, ол лизиннің қалдықтарын tRNAға қосып қана қоймайды, сонымен қатар бірнеше гендердің транскрипциясын реттейді. Ақуыздар ферменттік белсенділігінің арқасында көптеген функцияларды орындайды. Сонымен, ферменттер миозинді қозғалтқыш ақуыз, реттеуші ақуыз киназ ақуыздары, тасымалдау ақуыздары натрий-калий аденозин трифосфатазы және т.б.

    Каталитикалық функция

    Белоктардың ағзадағы ең танымал қызметі - бұл әртүрлі химиялық реакциялардың катализі. Ферменттер - бұл белгілі бір каталитикалық қасиеттері бар белоктар, яғни әр фермент бір немесе бірнеше ұқсас реакцияларды катализдейді. Ферменттер күрделі молекулалардың бөлінуін (катаболизм) және олардың синтезін (анаболизм), соның ішінде ДНҚ репликациясын және қалпына келтіруді және матрицалық РНҚ синтезін катализдейді. 2013 жылға қарай 5000-нан астам ферменттер сипатталған. Ферментативті катализ нәтижесінде реакцияның үдеуі үлкен болуы мүмкін: оротидин-5'-фосфатты декарбоксилаза ферменті арқылы катализденетін реакция, мысалы, катализденбегенге қарағанда 10 есе тез жүреді (орот қышқылының декарбоксилденуінің жартылай ыдырау кезеңі энзимдерсіз 78 миллион жыл). Ферментке қосылып, реакция нәтижесінде өзгеретін молекулалар субстрат деп аталады.

    Ферменттер әдетте жүздеген амин қышқылдарының қалдықтарынан тұратындығына қарамастан, олардың аз ғана бөлігі субстратпен әрекеттеседі, тіпті одан да аз мөлшерде - бастапқы құрылымда көбіне бір-бірінен алыс орналасқан орта есеппен 3-4 аминқышқылының қалдықтары тікелей катализге қатысады. Фермент молекуласының субстрат пен катализ байланысын қамтамасыз ететін бөлігі белсенді орталық деп аталады.

    1992 жылы Халықаралық биохимия және молекулалық биология одағы олар катализдеген реакциялар түріне негізделген фермерлердің иерархиялық номенклатурасының соңғы нұсқасын ұсынды. Осы номенклатураға сәйкес ферменттердің атаулары әрдайым аяқталуы керек -негіздері және катализделген реакциялар мен олардың субстраттарының атауынан пайда болады. Әр ферментке жеке код беріледі, оның көмегімен ферменттер иерархиясындағы орнын анықтау оңай.Катализделген реакциялар түріне сәйкес барлық ферменттер 6 классқа бөлінеді:

    • CF 1: тотықсыздану реакцияларын катализдейді;
    • CF 2: химиялық топтардың бір субстрат молекуласынан екіншісіне ауысуын қоздыратын трансферазалар,
    • КҚ 3: химиялық байланыстардың гидролизін катализдейтін гидролаздар,
    • CF 4: химиялық байланыстардың гидролизсіз бұзылуын катализдейтін лазиялар, өнімнің біреуінде қос байланыс түзе отырып,
    • КҚ 5: субстрат молекуласындағы құрылымдық немесе геометриялық өзгерістерді катализдейтін изомеразалар,
    • КҚ 6: АТФ дифосфаты немесе ұқсас трифосфаттың гидролизі салдарынан субстраттар арасында химиялық байланыс түзілуін катализдейтін байланыстар.

    Құрылымдық функция

    Цитоскелеттің ақуыздары арматураның бір түрі ретінде жасушаларға және көптеген органоидтарға пішін береді және жасуша пішінін өзгертуге қатысады. Құрылымдық ақуыздардың көпшілігі жіп тәрізді: актин және тубулиндік мономерлер, мысалы, глобулярлы, еритін ақуыздар, бірақ полимеризациядан кейін олар цитоскелет құрайтын ұзын жіптерді құрайды, бұл жасуша пішінін сақтауға мүмкіндік береді. Коллаген мен эластин дәнекер тінінің жасушааралық затының негізгі компоненттері (мысалы, шеміршек), ал шаш, тырнақ, құс қауырсындары және кейбір қабықтар басқа кератинді құрылымдық ақуыздан тұрады.

    Қорғаныс функциясы

    Ақуыздардың қорғаныш функциясының бірнеше түрлері бар:

    1. Физикалық қорғаныс. Денені физикалық қорғауды коллаген қамтамасыз етеді - дәнекер тіндердің жасушааралық затының негізін құрайтын ақуыз (сүйектерді, шеміршектерді, сіңірлерді және терінің терең қабаттарын (дермис)), мүйізді қалқанның, шаштың, қауырсынның, мүйізді және эпидермистің басқа да туындыларының негізін құрайтын кератин. Әдетте мұндай белоктар құрылымдық функциясы бар белоктар ретінде қарастырылады. Осы топтың ақуыздарының мысалдары - қан ұюына қатысатын фибриноген мен тромбин.
    2. Химиялық қорғаныс. Ақуыз молекулаларына токсиндердің байланыстырылуы олардың детоксикациясын қамтамасыз етеді. Адамдарда детоксикацияның маңызды рөлін уларды ыдырататын немесе оларды еритін күйге айналдыратын бауыр ферменттері құрайды, бұл олардың организмнен тез жойылуына ықпал етеді.
    3. Иммундық қорғаныс. Қан мен дененің басқа сұйықтықтарын құрайтын ақуыздар ағзаның қоздырғыштардың зақымдануына және шабуылына қарсы қорғаныс реакциясына қатысады. Комплемент жүйесінің ақуыздары мен антиденелер (иммуноглобулиндер) екінші топтың ақуыздарына жатады, олар бактерияларды, вирустарды немесе шетелдік ақуыздарды бейтараптайды. Адаптивті иммундық жүйенің құрамына кіретін антиденелер организмге жат заттарға, антигендерге қосылады және осылайша оларды жойылатын жерлерге бағыттай отырып, бейтараптандырады. Антиденелер жасушааралық кеңістікке шығарылуы немесе плазмоциттер деп аталатын мамандандырылған В-лимфоциттердің мембраналарына бекітілуі мүмкін.

    Реттеуші функция

    Жасуша ішіндегі көптеген процестер энергия көзі ретінде де, жасуша үшін құрылыс материалы ретінде де қызмет етпейтін белок молекулаларымен реттеледі. Бұл ақуыздар жасуша циклінде, транскрипция, аударма, шашырау, басқа ақуыздардың белсенділігі және көптеген басқа процестерде жасушалардың жетілуін реттейді. Ақуыздар реттеуші функцияны ферментативті белсенділіктің әсерінен (мысалы, ақуыз киназдары) немесе басқа молекулаларға белгілі бір байланыстыру нәтижесінде орындайды. Осылайша, транскрипция факторлары, белсендіруші ақуыздар мен репрессор ақуыздары гендердің транскрипция қарқындылығын олардың реттілік реттілігімен байланыстырып реттей алады. Аударма деңгейінде көптеген мРНҚ-ны оқу ақуыз факторларының қосылуымен де реттеледі.

    Жасушааралық процестерді реттеудегі маңызды рөлді ақуыз киназдары мен ақуыз фосфатазалары - басқа ақуыздардың байланыстыру немесе фосфат топтарын бөлу арқылы белсенді ететін немесе тежейтін ферменттер атқарады.

    Сигнал функциясы

    Ақуыздардың сигналдық функциясы - бұл белоктардың сигнал беретін заттар ретінде қызмет етуі, жасушалар, тіндер, ағзалар мен ағзалар арасындағы сигналдарды беру қабілеті. Көбінесе сигнал функциясы реттеуші функциямен біріктіріледі, өйткені көптеген жасушаішілік реттеуші ақуыздар да сигналдарды таратады.

    Сигналдау функциясын гормондық ақуыздар, цитокиндер, өсу факторлары және т.б.

    Гормондар қанмен жүреді. Жануарлардың гормондарының көпшілігі - ақуыздар немесе пептидтер. Гормонды оның рецепторымен байланыстыруы жасуша реакциясын қоздыратын сигнал болып табылады. Гормондар қандағы және жасушадағы заттардың концентрациясын, өсу, көбею және басқа процестерді реттейді. Мұндай ақуыздардың мысалы - қандағы глюкоза концентрациясын реттейтін инсулин.

    Жасушалар бір-бірімен жасушааралық зат арқылы берілетін сигналдық ақуыздарды пайдаланып өзара әрекеттеседі. Мұндай белоктар, мысалы, цитокиндер мен өсу факторларын қамтиды.

    Цитокиндер пептидті сигнал беретін молекулалар. Олар жасушалардың өзара әрекеттесуін реттейді, олардың өмір сүруін анықтайды, өсуді, дифференциацияны, функционалды белсенділік пен апоптозды ынталандырады немесе тежейді, иммундық, эндокриндік және жүйке жүйелерінің үйлесімділігін қамтамасыз етеді. Цитокиндердің мысалы ретінде организмнің жасушалары арасында қабыну сигналдарын беретін ісіктердің некроз факторы табылады.

    Қосалқы (күту режимі) функциясы

    Мұндай ақуыздарға өсімдіктер тұқымында (мысалы, 7S және 11S глобулиндері) және жануарлардың жұмыртқаларында энергия мен зат көзі ретінде сақталатын резервтік ақуыздар жатады. Ағзада бірқатар басқа ақуыздар аминқышқылдарының көзі ретінде қолданылады, олар метаболизм процестерін реттейтін биологиялық белсенді заттардың прекурсорлары болып табылады.

    Рецептор функциясы

    Ақуыз рецепторлары цитоплазмада орналасып, жасуша мембранасына біріктірілуі мүмкін. Рецептор молекуласының бір бөлігі сигнал алады, ол көбінесе химиялық затпен, ал кейбір жағдайларда - жеңіл, механикалық кернеумен (мысалы, созылу) және басқа да ынталандырулармен қамтамасыз етіледі. Сигнал молекуланың белгілі бір бөлігіне - рецепторлық ақуызға түскенде, оның конформациялық өзгерістері жүреді. Нәтижесінде сигналды басқа жасушалық компоненттерге беретін молекуланың басқа бөлігінің конформациясы өзгереді. Сигнал берудің бірнеше механизмі бар. Кейбір рецепторлар белгілі бір химиялық реакцияны катализдейді, ал басқалары сигналдың әсерінен ашылатын немесе жабылатын иондық канал ретінде қызмет етеді, ал басқалары жасушааралық делдалдық молекулаларды арнайы байланыстырады. Мембраналық рецепторларда сигнал молекуласымен байланысатын молекуланың бөлігі жасушаның бетінде, ал сигналды тарататын доменнің ішінде болады.

    Мотор (мотор) функциясы

    Қозғалтқыш ақуыздарының бүкіл класы дене қимылын қамтамасыз етеді, мысалы локомоциацияны (миозинді), дене ішіндегі жасушалардың қозғалысын (мысалы, лейкоциттердің амебоидті қозғалысы), цилия мен флагеланың қозғалысын, сонымен қатар белсенді және бағытталған жасушаішілік тасымалдауды (кинесин, динейн) қамтамасыз етеді. . Динеиндер мен кинезиндер энергия көзі ретінде АТФ гидролизін қолдана отырып, молекулаларды микротүтікшелер арқылы тасымалдайды. Динелер молекулалар мен органеллаларды жасушаның перифериялық бөліктерінен центросомаға, кинезиндер - керісінше өткізеді. Динездер сонымен қатар цилия мен эукариоттардың флагелла қозғалысына жауап береді. Миозиннің цитоплазмалық нұсқалары микрофиламенттер арқылы молекулалар мен органеллаларды тасымалдауға қатыса алады.

    Заттар алмасуындағы ақуыздар

    Көптеген микроорганизмдер мен өсімдіктер 20 стандартты амин қышқылдарын, сонымен қатар цитруллин сияқты қосымша (стандартты емес) амин қышқылдарын синтездей алады.Егер аминқышқылдары қоршаған ортада болса, тіпті микроорганизмдер аминқышқылдарын жасушаларға тасымалдау және биосинтетикалық жолдарын өшіру арқылы энергияны үнемдейді.

    Жануарлар синтездей алмайтын аминқышқылдары маңызды деп аталады. Биосинтетикалық жолдардағы негізгі ферменттер, мысалы, аспартаттан лизин, метионин және треонин түзудің алғашқы сатысын катализдейтін аспартат киназа жануарларда жоқ.

    Жануарлар негізінен тамақ құрамындағы белоктардан аминқышқылдарын алады. Протеиндер ас қорыту процесінде бұзылады, ол әдетте белокты денатурациядан бастайды, оны қышқыл ортаға салып, протеаза деп аталатын ферменттерді гидролиздейді. Ас қорыту нәтижесінде алынған кейбір аминқышқылдары дене ақуыздарын синтездеу үшін қолданылады, ал қалғаны глюконеогенез кезінде глюкозаға айналады немесе Кребс циклінде қолданылады. Белокты энергия көзі ретінде пайдалану ораза ұстау кезінде, әсіресе ағзаның өз ақуыздары, әсіресе бұлшықеттері энергия көзі ретінде қызмет ететін кезде өте маңызды. Амин қышқылдары сонымен қатар ағзадағы тамақтану кезінде азоттың маңызды көзі болып табылады.

    Адамда ақуызды қабылдаудың бірыңғай стандарттары жоқ. Ішек микрофлорасы ақуыз нормаларын дайындауда ескерілмейтін амин қышқылдарын синтездейді.

    Зерттеу әдістері

    Ақуыздардың құрылымы мен қызметтері тазартылған препараттарда да зерттеледі in vitroжәне олардың тірі организмдегі табиғи ортасында, in vivo. Бақыланатын жағдайдағы таза ақуыздарды зерттеу олардың функцияларын анықтауда пайдалы: ферменттердің каталитикалық белсенділігінің кинетикалық ерекшеліктері, әртүрлі субстраттарға туыстық байланысы және т.б. Протеинді зерттеу in vivo жасушаларда немесе тұтас организмде олар қайда жұмыс істейтіндігі және олардың қызметі қалай реттелетіні туралы қосымша ақпарат береді.

    Молекулалық және жасушалық биология

    Жасушадағы ақуыздардың синтезі мен локализациясын зерттеу үшін молекулалық және жасушалық биология әдістері жиі қолданылады. Локализацияны зерттеу әдісі «репортермен», мысалы, жасыл флуоресцентті ақуызмен (GFP) қосылған, зерттелген ақуыздан тұратын, жасушадағы химериялық ақуыздың синтезіне негізделген кеңінен қолданылады. Мұндай ақуыздың жасушада орналасуын флуоресцентті микроскоптың көмегімен көруге болады. Сонымен қатар, ақуыздарды оларды танитын антиденелер көмегімен визуализациялауға болады, олар өз кезегінде флуоресценттік жапсырманы алып жүреді. Көбінесе зерттелетін ақуызбен бір уақытта эндоплазмалық ретикулум, Гольджи аппараты, лизосомалар және вакуолалар сияқты органеллалардың белгілі ақуыздары көрінеді, бұл зерттелетін ақуыздың локализациясын дәл анықтауға мүмкіндік береді.

    Иммуногистохимиялық әдістерде әдетте люминесцентті немесе боялған өнімнің түзілуін катализдейтін ферменттерге біріктірілген антиденелер қолданылады, бұл үлгілерде зерттелген ақуыздың локализациясын және мөлшерін салыстыруға мүмкіндік береді. Ақуыздардың орналасуын анықтауда сирек кездесетін әдіс - бұл сахароза немесе цезий хлориді градиентіндегі жасуша фракцияларының тепе-тең ультрацентрифуциясы.

    Сонымен, классикалық әдістердің бірі иммуноэлектронды микроскопия болып табылады, ол иммунофлуоресцентті микроскопияға ұқсас, электронды микроскоптың айырмашылығы бар. Үлгі электронды микроскопияға дайындалып, содан кейін электрон тығыз материалға, ақуызға, ақуызға антиденелермен өңделеді.

    Сайтқа бағытталған мутагенезді қолдана отырып, зерттеушілер ақуыздың амин қышқылдық тізбегін және, демек, оның кеңістіктік құрылымын, жасушадағы орналасуы мен қызметін реттей алады. Осы әдісті қолдана отырып, модификацияланған тРНҚ-ны қолдана отырып, жасанды аминқышқылдарын ақуызға енгізіп, жаңа қасиеттері бар ақуыздарды құруға болады.

    Биохимиялық

    Талдау жасау in vitro ақуыз басқа жасушалық компоненттерден тазартылуы керек. Бұл процесс әдетте жасушалардың жойылуынан және жасуша сығындысын алудан басталады. Одан әрі центрифугалау және ультрацентрифугалау әдістері бойынша бұл сығындыны бөлуге болады: еритін белоктар бар бөлшек, мембраналық липидтер мен белоктар бар бөлшек және жасушалық органеллалар мен нуклеин қышқылдары бар бөлшек.

    Ақуыз қоспаларын бөліп алу үшін протеиннің жауын-шашыны ақуыз қоспаларын бөлу үшін қолданылады, сонымен қатар ақуыз концентрациясына мүмкіндік береді. Шөгінділерді талдау (центрифугалау) ақуыз қоспаларын сведбергтерде (S) өлшенген жеке ақуыздардың тұндыру тұрақтысының мәні бойынша бөлуге мүмкіндік береді. Содан кейін молекулалық салмақ, заряд және жақындық сияқты қасиеттерге негізделген қажетті ақуызды немесе ақуыздарды оқшаулау үшін әртүрлі хроматография қолданылады. Сонымен қатар, ақуыздарды электрофокустың көмегімен зарядына сәйкес оқшаулауға болады.

    Ақуыздарды тазарту процесін жеңілдету үшін генетикалық инженерия жиі қолданылады, бұл олардың құрылымына немесе қызметіне әсер етпестен тазартуға ыңғайлы ақуыздардың туындыларын жасауға мүмкіндік береді. Аминқышқылдарының кішігірім тізбегі болып табылатын «жапсырмалар», мысалы, 6 немесе одан да көп гистидин қалдықтары тізбегі және ақуыздың бір ұшына жалғанады. «Белгіленген» ақуызды синтездейтін жасушалардың сығындысы никель иондары бар хроматографиялық колонна арқылы өткенде, гистидин никельмен байланысады және колоннада қалады, ал лизаттың қалған компоненттері колонна арқылы кедергісіз өтеді (никель-хелат хроматографиясы). Көптеген басқа белгілер зерттеушілерге белгілі бір ақуыздарды күрделі қоспалардан оқшаулауға көмектеседі, көбінесе жақындық хроматографиясын қолданады.

    Ақуыздың тазалану дәрежесін оның молекулалық салмағы мен изоэлектрлік нүктесі белгілі болса - гель электрофорезінің әр түрін қолдану арқылы немесе белок фермент болса ферментативті белсенділікті өлшеу арқылы анықтауға болады. Масс-спектрометрия таңдалған ақуызды оның молекулалық массасы мен фрагменттерінің массасы бойынша анықтауға мүмкіндік береді.

    Протеомика

    Жасуша ақуыздарының жиынтығы протеом деп аталады, оны зерттеу - геномикаға ұқсастық деп аталатын протеомика. Протеомиканың негізгі тәжірибелік әдістеріне мыналар жатады:

    • Көп компонентті ақуыз қоспаларын бөлуге мүмкіндік беретін 2D электрофорез,
    • ақуыздарды олардың өткізу қабілеттілігі жоғары пептидтердің массасымен анықтауға мүмкіндік беретін масс-спектрометрия,
    • ақуыздың микроарреттері, бұл сізде бір уақытта жасушадағы ақуыздардың көп мөлшерін өлшеуге мүмкіндік береді,
    • ашытқы екі гибридті жүйе ақуыз-ақуыздың өзара әрекеттесуін жүйелі түрде зерттеуге мүмкіндік береді.

    Белоктардың жасушадағы барлық биологиялық маңызы бар өзара әрекеттесулерінің жиынтығы интерактом деп аталады. Үшінші құрылымдардың барлық мүмкін түрлерін білдіретін ақуыздар құрылымын жүйелі зерттеу құрылымдық геномика деп аталады.

    Құрылымды болжау және модельдеу

    Компьютерлік бағдарламаларды қолдану арқылы кеңістіктік құрылымды болжау (кремнийде) құрылымы эксперименталды түрде анықталмаған ақуыз модельдерін салуға мүмкіндік береді. Гомологиялық модельдеу деп аталатын құрылымдық болжаудың ең сәтті түрі амин қышқылдарының тізбегіне ұқсас модельделген ақуызға ұқсас «шаблон» құрылымына сүйенеді. Ақуыздардың кеңістіктік құрылымын болжау әдістері ақуыздардың гендік инженериясының дамып келе жатқан саласында қолданылады, олардың көмегімен ақуыздардың жаңа үшінші құрылымдары алынды. Неғұрлым күрделі есептеу міндеті молекулалық қондырғы және ақуыз-ақуыздың өзара әрекеттесуін болжау сияқты молекулааралық өзара әрекеттесуді болжау болып табылады.

    Ақуыздардың жиналмалы және молекулааралық әсерлесуін молекулалық механика көмегімен модельдеуге болады. , атап айтқанда, молекулалық динамика және Монте-Карло әдісі, олар параллельді және үлестірілген есептеулерді көбірек пайдаланады (мысалы, Folding @ home жобасы).Вилин ақуызы немесе АҚТҚ ақуыздары сияқты α-спиральды ақуыздың кішкене домендерінің жиналуы сәтті үлгіге ие болды кремнийде. Стандартты молекулалық динамиканы кванттық механикамен үйлестіретін гибридтік әдістерді қолдану арқылы визуалды пигменттік роцопиннің электронды күйлері зерттелді.

    Сіздің Пікір Қалдыру